PDIA3
PDBに登録されている構造
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2ALB, 2DMM, 2H8L, 3F8U
識別子
記号 ⇒PDIA3, protein disulfide isomerase family A, member 3, ER60, ERp57, ERp60, ERp61, GRP57, GRP58, HEL-S-269, HEL-S-93n, HsT17083, P58, PI-PLC, protein disulfide isomerase family A member 3
外部IDOMIM: 602046 MGI: ⇒95834 HomoloGene: 68454 GeneCards: PDIA3
遺伝子の位置 (ヒト)
染色体15番染色体 (ヒト)[1]
バンドデータ無し開始点43,746,394 bp[1]
終点43,773,279 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス)
染色体2番染色体 (マウス)[2]
バンドデータ無し開始点121,244,256 bp[2]
終点121,269,168 bp[2]
遺伝子オントロジー
分子機能? ⇒disulfide oxidoreductase activity
? ⇒isomerase activity
? ⇒血漿タンパク結合
? ⇒phospholipase C activity
? ⇒cysteine-type endopeptidase activity
? ⇒RNA結合
? ⇒protein disulfide isomerase activity
? ⇒identical protein binding
細胞の構成要素? ⇒endoplasmic reticulum lumen
? ⇒焦点接着
? ⇒メラノソーム
? ⇒ミエリン鞘
? ⇒cell surface
? ⇒小胞体
? ⇒エキソソーム
? ⇒細胞核
? ⇒phagocytic vesicle
? ⇒recycling endosome membrane
? ⇒細胞外空間
? ⇒ペプチドローディング複合体
生物学的プロセス? ⇒protein import into nucleus
? ⇒antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I
? ⇒protein folding in endoplasmic reticulum
? ⇒cell redox homeostasis
? ⇒response to endoplasmic reticulum stress
? ⇒protein retention in ER lumen
? ⇒フォールディング
? ⇒positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway
? ⇒シグナル伝達
? ⇒タンパク質分解
? ⇒antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent
? ⇒cellular response to interleukin-7
出典: ⇒Amigo / QuickGO
オルソログ
種ヒトマウス
Entrez
2923
14827
Ensembl
⇒ENSMUSG00000027248
UniProt
⇒P27773
RefSeq
(mRNA)
NM_005313
NM_007952
RefSeq
(タンパク質)
NP_005304
NP_031978
場所
(UCSC)Chr 15: 43.75 ? 43.77 MbChr 15: 121.24 ? 121.27 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト閲覧/編集 マウス
PDIA3(protein disulfide isomerase family A member 3)もしくはERp57、GRP58は、ヒトではPDIA3遺伝子にコードされるイソメラーゼである[5][6][7]。このタンパク質は小胞体に局在し、レクチン型シャペロンであるカルレティキュリンやカルネキシンと相互作用して、新たに合成された糖タンパク質のフォールディングを調節する。レクチンシャペロンとこのタンパク質との複合体は、糖タンパク質基質のジスルフィド結合の形成を促進することでタンパク質のフォールディングを媒介していると考えられている[8]。 PDIA3タンパク質は、a、b、b′、a′という4つのチオレドキシン様ドメインから構成される。a、a'ドメインはCys-Gly-His-Cys活性部位モチーフ(それぞれC57-G58-H59-C60、C406-G407-H408-C409)を持ち、触媒活性を有する[9][10]。b、b′ドメインには正に帯電したカルネキシン結合部位が存在し、高度に保存された残基(K214、K274、R282)がカルネキシンのPドメインの負に帯電した残基と相互作用する。結合部位の大部分はb′ドメインによって構成されるが、bドメインのβ4-β5ループによる接触(K214)によって相互作用は強化される[10]。触媒モチーフのN末端のシステインと基質の間で一過的にジスルフィド結合が形成され、そしてC末端のシステインがN末端システインを攻撃することで結合が切断されて基質は放出される[9]。 PDIA3はプロテインジスルフィドイソメラーゼ活性を有するチオール酸化還元酵素である[7][9]。また、PDIA3はMHCクラスI分子のペプチドローディング複合体
構造
機能