当初、乳幼児にのみ必須なアミノ酸と考えられていたが、1975年に大人も必要とする必須アミノ酸であるという根拠が出された[3]。1985年に、国際連合食糧農業機関(FAO)、世界保健機関(WHO)、国際連合大学(UNU)が発表した基準アミノ酸をもとに、必須アミノ酸として扱われるようになった[4]。 窒素原子に結合したプロトン (H+) の着脱を起こし、塩基または非常に弱い酸として働く。また、二重結合の位置と水素原子が移動した互変異性体が平衡状態にある。いずれの構造の場合でも、水素原子を持たない側の窒素原子が容易に水素原子と反応し、同時に他方の窒素原子上にある水素原子を放出する。結果として、水素原子を運ぶ担体として機能することができる。イミダゾイル基上の平衡 炭酸脱水酵素中では活性中心の亜鉛に結合した水分子からプロトンを引き抜いて活性型を再生させ、触媒三残基においてはセリン、トレオニン、システインからプロトンを引き抜き、それらを求核剤として活性化させる役割を果たす。 フルクトースとホルマリンとアンモニアからヒドロキシメチルイミダゾールを作り、この塩化物にアセトアミドマロン酸エステルを縮合して作る。 ヒトにて1日4.5グラムまでの投与で副作用は報告されていない。1日24-64グラムではいくつかの副作用が報告されている[5]。 ヒスチジンは青魚に多く含まれる傾向にあり、青魚が死んでから時間が経つと魚肉に含まれる酵素によりヒスタミンに変化するため、スコンブロイド食中毒(ヒスタミン食中毒)の原因になることが有る。
イミダゾリル基
合成法
安全性
脚注^ ⇒http://prowl.rockefeller.edu/aainfo/solub.htm[要文献特定詳細情報]
^ Vickery, Hubert Bradford; Leavenworth, Charles S. (1928-08-01). ⇒“On the Separation of Histidine and Arginine” (英語). Journal of Biological Chemistry 78 (3): 627?635. doi:10.1016/S0021-9258(18)83967-9
^ Kopple, J D; Swendseid, M E (1975-05-01). ⇒“Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man.” (英語). Journal of Clinical Investigation 55 (5): 881?891. doi:10.1172/JCI108016