当初、乳幼児にのみ必須なアミノ酸と考えられていたが、1975年に大人も必要とする必須アミノ酸であるという根拠が出された[3]。1985年に、国際連合食糧農業機関（FAO）、世界保健機関（WHO）、国際連合大学（UNU）が発表した基準アミノ酸をもとに、必須アミノ酸として扱われるようになった[4]。
イミダゾリル基

窒素原子に結合したプロトン (H+) の着脱を起こし、塩基または非常に弱い酸として働く。また、二重結合の位置と水素原子が移動した互変異性体が平衡状態にある。いずれの構造の場合でも、水素原子を持たない側の窒素原子が容易に水素原子と反応し、同時に他方の窒素原子上にある水素原子を放出する。結果として、水素原子を運ぶ担体として機能することができる。イミダゾイル基上の平衡

炭酸脱水酵素中では活性中心の亜鉛に結合した水分子からプロトンを引き抜いて活性型を再生させ、触媒三残基においてはセリン、トレオニン、システインからプロトンを引き抜き、それらを求核剤として活性化させる役割を果たす。
合成法

フルクトースとホルマリンとアンモニアからヒドロキシメチルイミダゾールを作り、この塩化物にアセトアミドマロン酸エステルを縮合して作る。
安全性

ヒトにて1日4.5グラムまでの投与で副作用は報告されていない。1日24-64グラムではいくつかの副作用が報告されている[5]。

ヒスチジンは青魚に多く含まれる傾向にあり、青魚が死んでから時間が経つと魚肉に含まれる酵素によりヒスタミンに変化するため、スコンブロイド食中毒(ヒスタミン食中毒)の原因になることが有る。
脚注^ ⇒http://prowl.rockefeller.edu/aainfo/solub.htm[要文献特定詳細情報]
^ Vickery, Hubert Bradford; Leavenworth, Charles S. (1928-08-01). ⇒“On the Separation of Histidine and Arginine” (英語). Journal of Biological Chemistry 78 (3): 627?635. doi:10.1016/S0021-9258(18)83967-9. .mw-parser-output cite.citation{font-style:inherit;word-wrap:break-word}.mw-parser-output .citation q{quotes:"\"""\"""'""'"}.mw-parser-output .citation.cs-ja1 q,.mw-parser-output .citation.cs-ja2 q{quotes:"「""」""『""』"}.mw-parser-output .citation:target{background-color:rgba(0,127,255,0.133)}.mw-parser-output .id-lock-free a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-free a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/65/Lock-green.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-limited a,.mw-parser-output .id-lock-registration a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-registration a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-subscription a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-subscription a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/aa/Lock-red-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-ws-icon a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4c/Wikisource-logo.svg")right 0.1em center/12px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-code{color:inherit;background:inherit;border:none;padding:inherit}.mw-parser-output .cs1-hidden-error{display:none;color:#d33}.mw-parser-output .cs1-visible-error{color:#d33}.mw-parser-output .cs1-maint{display:none;color:#3a3;margin-left:0.3em}.mw-parser-output .cs1-format{font-size:95%}.mw-parser-output .cs1-kern-left{padding-left:0.2em}.mw-parser-output .cs1-kern-right{padding-right:0.2em}.mw-parser-output .citation .mw-selflink{font-weight:inherit}ISSN 0021-9258. ⇒http://www.jbc.org/content/78/3/627.full.pdf. 
^ Kopple, J D; Swendseid, M E (1975-05-01). ⇒“Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man.” (英語). Journal of Clinical Investigation 55 (5): 881?891. doi:10.1172/JCI108016. ISSN 0021-9738. ⇒http://www.jci.org/articles/view/108016. 
^ 対象外物質 評価書ヒスチジン 食品安全委員会
^ “The Nature of Human Hazards Associated with Excessive Intake of Amino Acids”. The Journal of Nutrition 134 (6): pp.1633S?1639S,HISTIDINE. (2004). doi:10.1093/jn/134.6.1633S. 

関連項目

金属タンパク質

Hisタグ

ヒスタミン

ヒスチジン血症（英語版）

カルノシン血症（英語版） ‐β-アラニンとヒスチジンから成るジペプチドであるカルノシンの過剰症

パウリ反応(パウリ比色定量法) - タンパク質中のヒスチジンの存在を可視化する方法。スルファニル酸と反応し赤色となる。

外部リンク

ヒスチジン - 素材情報データベース＜有効性情報＞（国立健康・栄養研究所）

表

話

編

歴
タンパク質を構成するアミノ酸
主なトピック

タンパク質

ペプチド

コドン

特性

脂肪族

分枝鎖アミノ酸 (バリン

イソロイシン

ロイシン)

メチオニン

アラニン

プロリン

グリシン

芳香族

フェニルアラニン

チロシン

トリプトファン

ヒスチジン

極性なし

アスパラギン

グルタミン

セリン

トレオニン

正電荷 (pKa)

リシン (?10.8)

アルギニン (?12.5)

ヒスチジン (?6.1)

負電荷 (pKa)

アスパラギン酸 (?3.9)

グルタミン酸 (?4.1)

システイン (?8.3)

チロシン (?10.1)


分類

必須アミノ酸

ケト原性アミノ酸

糖原性アミノ酸

タンパク質を構成しないアミノ酸


主要な生体物質
炭水化物アルコール糖タンパク質配糖体脂質エイコサノイド脂肪酸/脂肪酸の代謝中間体リン脂質スフィンゴ脂質ステロイド核酸核酸塩基ヌクレオチド代謝中間体タンパク質タンパク質を構成するアミノ酸/アミノ酸の代謝中間体テトラピロールヘムの代謝中間体