アクアポリン
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NIP(Nodulin-26 like Intrinsic Protein)[17]

SIP(Small basic Intrinsic Protein)[18]

アクアポリンのゲート制御

アクアポリンのゲート制御(The gating of aquaporins)は、細孔の水の流れを止めるために行われる。これは干ばつなどによって細胞中の水の量が少なくなったときなどに行われると考えられる。

アクアポリンのゲート制御は、ゲートメカニズムとアクアポリンのタンパク質立体構造が変化して水を通さないようにすることによって行われると考えられる。根では少なくとも2種類のゲート制御が行われている。

これらは特定のセリン残基の脱リン酸化、および特定のヒスチジン残基へのプロトン付加によって起こると予想されている。アクアポリンのリン酸化は、植物の開花と閉花にも関係している。
PIP

原形質膜に特有のタンパク質が発見され、PIP(Plasma membrane Intrinsic Protein)と呼ばれている。PIPはペプチド配列の違いでPIP1とPIP2に分けられる。PIP1はPIP2より水の輸送能力が低いが、PIP1がPIP2と4量体になると水の輸送量が増加する。
アクアポリンと疾患

明らかにアクアポリンの変異が原因と思われる症例が2つ見つかった。

アクアポリン2遺伝子の突然変異により、遺伝性の
尿崩症が起こった。

アクアポリン0遺伝子を変異させたマウスが先天性白内障になった。

極一部のヒトはアクアポリン1が少ないと思われる。彼らは普段は健康であるが、体の水分量が少なくなったときに水を再吸収する能力が低い。アクアポリン1をノックアウトしたマウスも同様の症状を示した。

アクアポリン4に対する自己免疫疾患視神経脊髄炎あるいはDevic's diseaseと呼ばれ、急性視神経炎と急性脊髄炎を繰り返す。多発性硬化症の亜型と考えられていたが、近年独立した疾患概念として確立してきている。
参考^ Agre P (2006). “The aquaporin water channels”. Proc Am Thorac Soc 3 (1): 5?13. doi:10.1513/pats.200510-109JH. .mw-parser-output cite.citation{font-style:inherit;word-wrap:break-word}.mw-parser-output .citation q{quotes:"\"""\"""'""'"}.mw-parser-output .citation.cs-ja1 q,.mw-parser-output .citation.cs-ja2 q{quotes:"「""」""『""』"}.mw-parser-output .citation:target{background-color:rgba(0,127,255,0.133)}.mw-parser-output .id-lock-free a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-free a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/65/Lock-green.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-limited a,.mw-parser-output .id-lock-registration a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-registration a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-subscription a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-subscription a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/aa/Lock-red-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-ws-icon a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4c/Wikisource-logo.svg")right 0.1em center/12px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-code{color:inherit;background:inherit;border:none;padding:inherit}.mw-parser-output .cs1-hidden-error{display:none;color:#d33}.mw-parser-output .cs1-visible-error{color:#d33}.mw-parser-output .cs1-maint{display:none;color:#3a3;margin-left:0.3em}.mw-parser-output .cs1-format{font-size:95%}.mw-parser-output .cs1-kern-left{padding-left:0.2em}.mw-parser-output .cs1-kern-right{padding-right:0.2em}.mw-parser-output .citation .mw-selflink{font-weight:inherit}PMID 16493146. 
^ Agre P, Kozono D (2003). “Aquaporin water channels: molecular mechanisms for human diseases”. FEBS Lett. 555 (1): 72?8. doi:10.1016/S0014-5793(03)01083-4. PMID 14630322. 
^ Schrier RW (2007). “Aquaporin-related disorders of water homeostasis”. Drug News Perspect. 20 (7): 447?53. doi:10.1358/dnp.2007.20.7.1138161. PMID 17992267. 
^ Knepper MA, Nielsen S (2004). “Peter Agre, 2003 Nobel Prize winner in chemistry”. J. Am. Soc. Nephrol. 15 (4): 1093?5. doi:10.1097/01.ASN.0000118814.47663.7D. PMID 15034115. 
^ a b “The Nobel Prize in Chemistry 2003”. Nobel Foundation. 2008年1月23日閲覧。
^ a b Gonen T, Walz T (2006). “The structure of aquaporins”. Q. Rev. Biophys. 39 (4): 361?96. doi:10.1017/S0033583506004458. PMID 17156589. 
^ Kruse E, Uehlein N, Kaldenhoff R (2006). “The aquaporins”. Genome Biol. 7 (2): 206. doi:10.1186/gb-2006-7-2-206. PMID 16522221. 
^ Agre P, Preston GM, Smith BL, Jung JS, Raina S, Moon C, Guggino WB, Nielsen S (1993). ⇒“Aquaporin CHIP: the archetypal molecular water channel”. Am. J. Physiol. 265 (4 Pt 2): F463?76. PMID 7694481. ⇒http://ajprenal.physiology.org/cgi/content/abstract/265/4/F463
^ Mitsuoka K, Murata K, Walz T, Hirai T, Agre P, Heymann JB, Engel A, Fujiyoshi Y (1999). “The structure of aquaporin-1 at 4.5-A resolution reveals short alpha-helices in the center of the monomer”. J. Struct. Biol. 128 (1): 34?43. doi:10.1006/jsbi.1999.4177. PMID 10600556. 
^ de Groot BL, Grubmuller H (2005). “The dynamics and energetics of water permeation and proton exclusion in aquaporins”. Curr. Opin. Struct. Biol. 15 (2): 176?83. doi:10.1016/j.sbi.2005.02.003. PMID 15837176. 
^ Fu D, Lu M (2007). “The structural basis of water permeation and proton exclusion in aquaporins”. Mol. Membr. Biol. 24 (5-6): 366?74. doi:10.1080/09687680701446965. PMID 17710641. 
^ Tajkhorshid E, Nollert P, Jensen MO, Miercke LJ, O'Connell J, Stroud RM, Schulten K (2002). “Control of the selectivity of the aquaporin water channel family by global orientational tuning”. Science 296 (5567): 525?30. doi:10.1126/science.1067778. PMID 11964478. 
^ Nielsen S, Frokiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). “Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine”. Physiol. Rev. 82 (1): 205?44. doi:10.1152/physrev.00024.2001. PMID 11773613. 
^ a b Unless else specified in table boxes, then ref is:Walter F., PhD. Boron. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. Elsevier/Saunders. ISBN 1-4160-2328-3  Page 842
^ Kaldenhoff R, Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). “Characterization of plant aquaporins”. Meth. Enzymol. 428: 505?31. doi:10.1016/S0076-6879(07)28028-0. PMID 17875436. 
^ Maeshima M (2001). “TONOPLAST TRANSPORTERS: Organization and Function”. Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 52: 469?497. doi:10.1146/annurev.arplant.52.1.469. PMID 11337406. 
^ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). “The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins”. Biochim. Biophys. Acta 1758 (8): 1165?75. doi:10.1016/j.bbamem.2006.03.024. PMID 16716251. 
^ Johanson U, Gustavsson S (2002). ⇒“A new subfamily of major intrinsic proteins in plants”. Mol. Biol. Evol. 19 (4): 456?61. PMID 11919287. ⇒http://mbe.oxfordjournals.org/cgi/content/abstract/19/4/456

関連項目

タンパク質

海水淡水化

外部リンク

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