生物学的標的 (英: biological target)とは、他の実体 (内因性リガンドや薬物など) が向けられたり、結合したりして、その行動や機能に変化をもたらす生体内のあらゆるものを指す。生物学的標的の一般的なクラスの例としては、タンパク質および核酸が挙げられる。その定義は文脈に依存しており、薬理学的活性な薬物化合物の生物学的標的、ホルモン (インスリンのような) の受容体標的、または外部刺激の他の標的を指すことができる。生物学的標的は、最も一般的には酵素、イオンチャネル、受容体などのタンパク質である。 外部刺激 (すなわち、薬物またはリガンド) は、生物学的標的に物理的に結合する (「ヒット」する)[1][2]。物質と標的の間の相互作用には次のようなものがある。 刺激の性質に応じて、次のようなことが起こる[3]。
機構
非共有結合 - 刺激と標的の間の比較的弱い相互作用で、2つの相互作用するパートナー間に化学結合が形成されないため、相互作用は完全に可逆的である。
可逆的共有結合 - 刺激が標的に化学的に結合する化学反応が刺激と標的の間で発生するが、結合が壊れる可能性がある逆反応も容易に起こる。
不可逆的共有結合 - 刺激は不可逆的な化学結合の形成により、標的に永久的に結合する。
生物学的標的には直接的な変化はないが、物質の結合により、他の内因性物質 (英語版
「生物学的標的」という用語は、医薬品の研究で頻繁に使用されており、薬物によってその活性が変化し、望ましい治療効果または望ましくない副作用となる特定の効果をもたらす体内の天然タンパク質を表す。この文脈では、生物学的標的はしばしば創薬標的(drug target) と呼ばれる。現在販売されている薬剤の最も一般的な創薬標的は次の通りである[4][5][6]。 疾患の生物学的起源の特定や、介入の潜在的な標的を特定することは、逆薬理学アプローチ (英語版 生物学的標的情報を含むデータベース。 これらの生物学的標的は種を超えて保存されているため、環境の医薬品汚染は同じ標的を持つ種にとって危険である[12]。たとえば、ヒトの避妊薬に含まれる合成エストロゲンである17-R-エチニルエストラジオール (英語版
タンパク質
Gタンパク質共役受容体 (薬剤の50%が標的)[7]
酵素 (特にプロテインキナーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、ホスファターゼ)
イオンチャネル
リガンド依存性イオンチャネル
電位依存性イオンチャネル
核ホルモン受容体
チューブリンなどの構造タンパク質
膜輸送タンパク質
核酸
創薬標的の同定
データベース
治療標的データベース (TTD)
DrugBank
BindingDB
保全生態学
関連項目
創薬
医薬品とパーソナルケア製品の環境への影響(英語版)
参考文献^ Raffa RB, Porreca F (1989). “Thermodynamic analysis of the drug-receptor interaction”. Life Sciences 44 (4): 245?58. doi:10.1016/0024-3205(89)90182-3. .mw-parser-output cite.citation{font-style:inherit;word-wrap:break-word}.mw-parser-output .citation q{quotes:"\"""\"""'""'"}.mw-parser-output .citation.cs-ja1 q,.mw-parser-output .citation.cs-ja2 q{quotes:"「""」""『""』"}.mw-parser-output .citation:target{background-color:rgba(0,127,255,0.133)}.mw-parser-output .id-lock-free a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-free a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/65/Lock-green.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-limited a,.mw-parser-output .id-lock-registration a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-registration a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-subscription a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-subscription a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/aa/Lock-red-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-ws-icon a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4c/Wikisource-logo.svg")right 0.1em center/12px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-code{color:inherit;background:inherit;border:none;padding:inherit}.mw-parser-output .cs1-hidden-error{display:none;color:#d33}.mw-parser-output .cs1-visible-error{color:#d33}.mw-parser-output .cs1-maint{display:none;color:#3a3;margin-left:0.3em}.mw-parser-output .cs1-format{font-size:95%}.mw-parser-output .cs1-kern-left{padding-left:0.2em}.mw-parser-output .cs1-kern-right{padding-right:0.2em}.mw-parser-output .citation .mw-selflink{font-weight:inherit}PMID 2536880.
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^ Rang HP, Dale MM, Ritter JM, Flower RJ, Henderson G (2012). ⇒“Chapter 2: How drugs act: general principles”. Rang and Dale's Pharmacology. Edinburgh; New York: Elsevier/Churchill Livingstone. pp. 6?19. ISBN 978-0-7020-3471-8. ⇒http://www.inkling.com/read/rang-dale-pharmacology-ritter-flower-henderson-7th/chapter-2/protein-targets-for-drug-binding
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