2010年5月30日 (日) 03:39時点における版 編集Panda 51 (会話 。投稿記録)拡張承認された利用者26,238 回編集 ←エラスチンへのリダイレクト? 2024年5月12日 (日) 08:53時点における最新版 編集 取り消しSmilesworth (会話 。投稿記録)拡張承認された利用者10,786 回編集 en:Elastic fiber (12:26, 30 December 2023 UTC) の翻訳をもとに作成タグ: リダイレクト解除 サイズの大幅な増減?
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{{Infobox anatomy
#REDIRECT [[エラスチン]]
。Name = Elastic fiber
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。Image = Gray377.png
。Caption = 若年ウサギの皮下組織。弾性線維（Elastic fibres）が示されている。
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}}


'''弾性線維'''（だんせいせんい、{{Lang-en-short|elastic fiber}}）、'''弾力線維'''（だんりょくせんい）または'''エラスチン線維'''（エラスチンせんい）は、[[タンパク質]]（主に[[エラスチン]]）の束から構成される、[[細胞外マトリックス]]の必須の構成要素である。[[線維芽細胞]]、[[内皮細胞]]、[[平滑筋]]細胞、{{仮リンク|気道上皮|en|Respiratory epithelium}}細胞などさまざまな細胞種から産生される<ref name=":0">{{cite journal|date=November 2019|title=Elastin architecture|journal=Matrix Biology|volume=84|pages=4?16|doi=10.1016/j.matbio.2019.07.005|pmid=31301399|vauthors=Vindin H, Mithieux SM, Weiss AS|s2cid=196458819}}</ref>。弾性線維は何倍にも伸長することができ、また弛緩した場合にはエネルギーを喪失することなく元の長さに戻ることができる。弾性線維には{{仮リンク|エラウニン|en|Elaunin}}、[[オキシタラン]]線維も含まれる場合がある。


弾性線維はエラストジェネシス（elastogenesis）と呼ばれる過程によって形成される<ref name=":1">{{cite journal|date=2005|title=Elastin|journal=Advances in Protein Chemistry|volume=70|pages=437?61|publisher=Elsevier|doi=10.1016/s0065-3233(05)70013-9|isbn=978-0-12-034270-9|pmid=15837523|vauthors=Mithieux SM, Weiss AS}}</ref><ref name="Thunnissen">{{cite journal|date=August 2021|title=Elastin in pulmonary pathology: relevance in tumours with a lepidic or papillary appearance. A comprehensive understanding from a morphological viewpoint|url=|journal=Histopathology|volume=80|issue=3|pages=457?467|doi=10.1111/his.14537|pmc=9293161|pmid=34355407|vauthors=Thunnissen E, Motoi N, Minami Y, Matsubara D, Timens W, Nakatani Y, Ishikawa Y, Baez-Navarro X, Radonic T, Blaauwgeers H, Borczuk AC, Noguchi M|doi-access=free}}</ref>。この過程はきわめて複雑であり、{{仮リンク|EFEMP2|en|EFEMP2|label=ファイブリン4}}、{{仮リンク|FBLN5|en|FBLN5|label=ファイブリン5}}、LTBP4、{{仮リンク|MFAP4|en|MFAP4}}など、いくつかの重要なタンパク質が関与する<ref name=":2">{{cite journal|date=September 2015|title=Latent TGF-β-binding proteins|journal=Matrix Biology|volume=47|pages=44?53|doi=10.1016/j.matbio.2015.05.005|pmc=4844006|pmid=25960419|vauthors=Robertson IB, Horiguchi M, Zilberberg L, Dabovic B, Hadjiolova K, Rifkin DB}}</ref><ref name=":3">{{cite journal|date=January 2016|title=Characterization of Microfibrillar-associated Protein 4 (MFAP4) as a Tropoelastin- and Fibrillin-binding Protein Involved in Elastic Fiber Formation|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=291|issue=3|pages=1103?14|doi=10.1074/jbc.M115.681775|pmc=4714194|pmid=26601954|vauthors=Pilecki B, Holm AT, Schlosser A, Moeller JB, Wohl AP, Zuk AV, Heumuller SE, Wallis R, Moestrup SK, Sengle G, Holmskov U, Sorensen GL|display-authors=6|doi-access=free}}</ref><ref name=":4">{{cite journal|date=April 2009|title=Dual functions for LTBP in lung development: LTBP-4 independently modulates elastogenesis and TGF-beta activity|journal=Journal of Cellular Physiology|volume=219|issue=1|pages=14?22|doi=10.1002/jcp.21643|pmc=2719250|pmid=19016471|vauthors=Dabovic B, Chen Y, Choi J, Vassallo M, Dietz HC, Ramirez F, von Melchner H, Davis EC, Rifkin DB|display-authors=6}}</ref><ref name=":5">{{cite journal|date=January 2002|title=Fibulin-5/DANCE is essential for elastogenesis in vivo|journal=Nature|volume=415|issue=6868|pages=171?5|doi=10.1038/415171a|pmid=11805835|vauthors=Nakamura T, Lozano PR, Ikeda Y, Iwanaga Y, Hinek A, Minamisawa S, Cheng CF, Kobuke K, Dalton N, Takada Y, Tashiro K, Ross J, Honjo T, Chien KR|display-authors=6|s2cid=4343659}}</ref>。弾性線維の可溶性単量体型前駆体であるトロポエラスチンは、エラスチン生成細胞によって産生されて細胞表面へ送られる。細胞から分泌された後、トロポエラスチンは直径約200 nmの粒子へと自己重合する。この過程は[[コアセルベート|コアセルベーション]]と呼ばれ、トロポエラスチンの疎水性ドメイン間の相互作用を伴う[[エントロピー]]駆動過程であり、[[グリコサミノグリカン]]、[[ヘパラン硫酸]]やその他の分子によって媒介される<ref name=":6">{{cite journal|date=September 2011|title=Coacervation of tropoelastin|journal=Advances in Colloid and Interface Science|volume=167|issue=1?2|pages=94?103|doi=10.1016/j.cis.2010.10.003|pmid=21081222|vauthors=Yeo GC, Keeley FW, Weiss AS}}</ref><ref name=":7">{{cite journal|date=July 1999|title=Glycosaminoglycans mediate the coacervation of human tropoelastin through dominant charge interactions involving lysine side chains|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=274|issue=31|pages=21719?24|doi=10.1074/jbc.274.31.21719|pmid=10419484|vauthors=Wu WJ, Vrhovski B, Weiss AS|doi-access=free}}</ref><ref name=":8">{{cite journal|date=July 2008|title=Glycosaminoglycan-mediated coacervation of tropoelastin abolishes the critical concentration, accelerates coacervate formation, and facilitates spherule fusion: implications for tropoelastin microassembly|journal=Biomacromolecules|volume=9|issue=7|pages=1739?44|doi=10.1021/bm7013153|pmid=18547105|vauthors=Tu Y, Weiss AS}}</ref>。こうした粒子はさらに融合して直径1?2 μmの球状となり、細胞表面から移動しながら成長を続け、[[フィブリリン]]からなるミクロフィブリルの足場に沈着する<ref name=":0" />。


ミクロフィブリル上に沈着したトロポエラスチンは、[[タンパク質-リシン-6-オキシダーゼ|リジルオキシダーゼ]]（LOX）ファミリーやLOX様銅依存性アミンオキシダーゼファミリーのメンバーによって広範にわたって架橋反応が行われることで不溶化し、無定形エラスチン（amorphous elastin）となる。無定形エラスチンはきわめて弾力性の高い不溶性ポリマーであり、ヒトの一生を通じて代謝的に安定である<ref name=":0" />。これら2つのファミリーの酵素はトロポエラスチンに含まれる多くの[[リジン]]残基と反応し、{{仮リンク|酸化的脱アミノ化|en|Oxidative deamination}}によって反応性[[アルデヒド]]や[[アリシン (アミノ酸)|アリジン]]を形成する<ref name=":9">{{cite journal|date=October 2006|title=Lysyl oxidase: an oxidative enzyme and effector of cell function|journal=Cellular and Molecular Life Sciences|volume=63|issue=19?20|pages=2304?16|doi=10.1007/s00018-006-6149-9|pmid=16909208|vauthors=Lucero HA, Kagan HM|s2cid=31863161}}</ref>。


こうした反応性アルデヒドやアリジンは他のリジンやアリジン残基と反応し、[[デスモシン]]や{{仮リンク|イソデスモシン|en|Isodesmosine}}、その他多くの他官能性架橋を形成し、周囲のトロポエラスチン分子を連結して広く架橋されたエラスチンマトリックスを作り出す。この過程によって多種多様な分子内・分子間架橋が形成され<ref name=":10">{{cite journal|date=September 2018|title=Elastin is heterogeneously cross-linked|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=293|issue=39|pages=15107?15119|doi=10.1074/jbc.RA118.004322|pmc=6166741|pmid=30108173|vauthors=Schrader CU, Heinz A, Majovsky P, Karaman Mayack B, Brinckmann J, Sippl W, Schmelzer CE|doi-access=free}}</ref>、エラスチンの耐久性や持続性に寄与している。架橋型エラスチンの維持は、{{仮リンク|LOXL1|en|LOXL1}}などいくつかのタンパク質によって担われている<ref name="pmid14745449">{{cite journal|date=February 2004|title=Elastic fiber homeostasis requires lysyl oxidase-like 1 protein|journal=Nature Genetics|volume=36|issue=2|pages=178?82|doi=10.1038/ng1297|pmid=14745449|vauthors=Liu X, Zhao Y, Gao J, Pawlyk B, Starcher B, Spencer JA, Yanagisawa H, Zuo J, Li T|display-authors=6|doi-access=free}}</ref>。


成熟型弾性線維は無定形エラスチンのコアからなり、グリコサミノグリカン、ヘパラン硫酸<ref name=":11">{{cite journal|date=February 2005|title=Heparan sulphate interacts with tropoelastin, with some tropoelastin peptides and is present in human dermis elastic fibers|journal=Matrix Biology|volume=24|issue=1|pages=15?25|doi=10.1016/j.matbio.2004.12.001|pmid=15748998|vauthors=Gheduzzi D, Guerra D, Bochicchio B, Pepe A, Tamburro AM, Quaglino D, Mithieux S, Weiss AS, Pasquali Ronchetti I|display-authors=6}}</ref>、そしてミクロフィブリル結合性[[糖タンパク質]]、フィブリリン、{{仮リンク|ファイブリン|en|Fibulin}}、{{仮リンク|GLB1|en|GLB1|label=エラスチン受容体}}といったタンパク質に囲まれている。