この項目では、生物学におけるタンパク質からなる化学構造体について説明しています。その他の用法については「受容体 (曖昧さ回避)」をご覧ください。
膜受容体の一例。
細胞外に位置するリガンド

リガンドは、タンパク質の活性部位の形状に基づいて特定の受容体タンパク質に結合する。

リガンドが受容体に結合すると、受容体はメッセンジャーを放出する。

生化学および薬理学において、受容体（じゅようたい、英: receptor、レセプター、リセプター）は、生命システムに組み込まれる可能性のあるシグナル（信号）を受信し伝達する、タンパク質からなる化学構造体である[1]。これらのシグナルは通常は化学伝達物質であり[nb 1]、受容体に結合して、何らかの形の細胞/組織応答（例: 細胞の電気的活性の変化など）を引き起こす。受容体の働きは、シグナルの中継、増幅、統合の3つに大きく分類される[2]。シグナルを先方に中継し増幅することで、一つのリガンドの効果を増大させ統合することにより、シグナルを別の生化学的経路に組み込み、その経路もまた高度に専門化することを可能とする[2]。

受容体タンパク質は、その位置によって分類することができる。膜貫通型受容体（transmembrane receptors）には、リガンド依存性イオンチャネル受容体（イオンチャネル型受容体）、Gタンパク質共役ホルモン受容体（代謝型受容体）、酵素結合型ホルモン受容体（英語版）などがある[1]。細胞内受容体（intracellular receptor）とは、細胞内に存在する受容体のことで、細胞質受容体と核内受容体に分けられる[1]。受容体に結合する分子はリガンド（ligand）と呼ばれ、たとえばタンパク質やペプチド（短いタンパク質）、または神経伝達物質、ホルモン、医薬品、毒素、カルシウムイオン、ウイルスや微生物の外部の一部などの別の小分子である。特定の受容体に結合する内因性の産生物質を内因性リガンドと呼ぶ。たとえば、ニコチン性アセチルコリン受容体の内因性リガンドはアセチルコリンであり、この受容体はニコチンによって活性化され[3][4]、クラーレ（毒物の一種）によって阻害されることもある[5]。それぞれの種類の受容体は、シグナルに対応する固有の細胞生化学的経路（英語版）に接続している。ほとんどの細胞では多数の受容体が見られるが、それぞれの受容体は特定の構造をもつリガンドとしか結合しない。これは、錠前が特定の形状の鍵のみしか受け入れないことに例えられる。リガンドが対応する受容体に結合すると、受容体に関連する生化学的経路を活性化あるいは阻害する。
構造膜貫通型受容体: E=細胞外空間、P=細胞膜、I=細胞内空間

受容体の構造は非常に多様であり、とりわけ次の主要な分類がある。
タイプ1 イオンチャネル型受容体 (リガンド依存性イオンチャネル)
これらの受容体は通常、アセチルコリン（ニコチン様）やGABAなどの高速神経伝達物質の標的であり、これらの受容体の活性化により、膜を横切るイオンの動きに変化が生じる。これらの受容体は、各サブユニットが、細胞外リガンド結合ドメインと4つの膜貫通αヘリックスを含む膜貫通ドメインからなる、ヘテロマー構造を持つ。リガンド結合空洞はサブユニット間の界面に位置している。
タイプ2 Gタンパク質共役受容体
これは受容体の中で最大のファミリーで、いろいろのホルモンや、ドーパミン、代謝型グルタミン酸などの緩徐性伝達物質の受容体を含んでいる。これらの受容体は、7つの膜貫通αヘリックスから構成されている。αヘリックスをつなぐループは、細胞外ドメインと細胞内ドメインを形成している。大きなペプチドリガンドの結合部位は、通常、細胞外ドメインに位置し、小さな非ペプチドリガンドの結合部位は、7つのαヘリックスと1つの細胞外ループの間に位置することが多い[6]。前述の受容体は、Ｇタンパク質を介して異なる細胞内効果器系と結合される[7]。Gタンパク質は、α（アルファ）、β（ベータ）、γ（ガンマ）の3つのサブユニットからなるヘテロ三量体である。不活性状態では、3つのサブユニットが会合し、αサブユニットがグアノシン二リン酸（GDP）に結合する[8]。Gタンパク質が活性化されると構造変化が起こり、GDPをグアノシン三リン酸（GTP）に交換する。αサブユニットにGTPが結合すると、βサブユニットとγサブユニットが解離する[9]。さらに、α、β、γの3つのサブユニットには、一次配列に基づく4つの主要なクラスがある。これらにはGs, Gi, Gq, G12が含まれる[10]。
タイプ3 キナーゼ結合型受容体および関連受容体（「受容体型チロシンキナーゼ」および「酵素結合型受容体（英語版）」も参照）
これらはリガンド結合部位を含む細胞外ドメインと、酵素機能を持つ細胞内ドメインが、1つの膜貫通αヘリックスで連結して構成されることが多い。その一例はインスリン受容体である。
タイプ4 核内受容体
核内受容体と呼ばれているが、実際には細胞質に存在し、リガンドと結合した後に核内に移動する。それらはC末端のリガンド結合領域、コアDNA結合ドメイン（DBD）、およびAF1（activation function 1）領域を含むN末端ドメインで構成されている。コア領域には2本のジンクフィンガーを有し、この受容体に特異的なDNA配列を認識する役割を担う。N末端は、リガンドに依存しない方法で他の細胞内転写因子と相互作用し、これらの相互作用に応じて、受容体の結合/活性を変化させることができる。そのような受容体の例としてステロイド受容体や甲状腺ホルモン受容体がある[11]。

膜受容体は、溶媒、界面活性剤、および（または）親和性精製（英語版）を用いる複雑な抽出手順により、細胞膜から単離されることがある。

受容体の構造や作用の研究は、X線結晶構造解析、NMR、円偏光二色性、二面偏波式干渉法などの生物物理学的手法で行うことができる。受容体の作用機序を理解するために、受容体の動的挙動のコンピュータシミュレーションも行われている。
結合と活性化

リガンド結合は平衡過程である。リガンドLと受容体Rについて、リガンドは受容体に結合し、質量作用の法則に従って次式のように解離する。化学種を囲む括弧は、その濃度を表す。 [ L ] + [ R ] ⇌ K d [ LR ] {\displaystyle {[{\ce {L}}]+[{\ce {R}}]{\ce {<=>[{K_{d}}]}}[{\text{LR}}]}}

分子が受容体にどれだけよく適合するかを示す一つの指標は結合親和性で、これは解離定数 Kd に反比例の関係がある。良好な適合性は、高い親和性と低い Kd に対応する。最終的な生物学的反応（例: セカンドメッセンジャーカスケード、あるいは筋収縮）は、相当数の受容体が活性化された後にのみ達成される。

親和性（affinity）とは、リガンドがその受容体に結合する傾向の尺度である。効力（efficacy）とは、結合したリガンドがその受容体を活性化するかどうかの尺度である。
アゴニスト対アンタゴニスト受容体リガンドの効力スペクトル。

受容体に結合するすべてのリガンドが、その受容体を活性化するわけではない。次のようなリガンドのクラスが存在する。

（完全）アゴニスト（作用薬または作動薬）は、受容体を活性化し、強い生物学的反応をもたらすことができる。ある受容体に対して最大の効力（英語版）を持つ天然の内因性 (生物学)リガンドは、定義上、完全アゴニスト（100％の効力）である。

部分アゴニスト (英語版) は、最大限に結合しても最大の効力で受容体を活性化しないので、完全アゴニストと比べて部分反応を起こす（効力は0?100％の間）。

アンタゴニスト（拮抗薬）は、受容体に結合するが、それを活性化しない。その結果、受容体が遮断され、アゴニストや逆アゴニスト（次項）の結合が阻害される。受容体アンタゴニストには、アゴニストと受容体を奪い合う競合型（可逆型）と、受容体と共有結合（または極めて高い親和性の非共有結合）を形成して完全に遮断する不可逆型がある。