免疫グロブリンE（めんえきグロブリンE、英語: Immunoglobulin E、IgE）とは哺乳類にのみ存在する糖タンパク質であり、免疫グロブリンの一種である。
概要

1966年、石坂公成はジョンズ・ホプキンズ大学においてブタクサに対してアレルギーをもつ患者の血清からIgEを精製した[1]。また1967年にはウプサラ大学（スウェーデン）のS.G.O JohanssonとHans Bennichも独立してこれを発見した[2]。

IgEの "E" というアルファベットはこの抗体が紅斑 (Erythema) を惹起するということに由来している。IgE分子は2つの重鎖（ε鎖）と2つの軽鎖（κ鎖およびλ鎖）から構成され、2つの抗原結合部位を有している。健常人における血清中のIgE濃度はng/mL単位であり他の種類の免疫グロブリンと比較しても非常に低いが、アレルギー疾患を持つ患者の血清中では濃度が上昇しマスト細胞や好塩基球の細胞内顆粒中に貯蔵される生理活性物質の急速な放出（脱顆粒反応）を誘起する。これらのことからIgEはヒスタミンなどと並んでアレルギー反応において中心的な役割を果たす分子の一つとして数えられる。また、IgE分子の性質として胎盤通過能や補体結合能を有さない。分子量は188 kDa。
構造IgEの結合を介した脱顆粒。

IgEはIgGをはじめとした他のアイソタイプと構造的に類似している。これらの分子は2つの重鎖および軽鎖から構成され、ジスルフィド結合（-S-S-）により結びついてY字型の複合体として存在している。このY字状分子の2箇所の上端部が抗原結合部位（Fab部位）、下端が受容体との結合部位（Fc部位）である。抗体分子一般の構造の詳細については抗体の項を参照の事。IgE重鎖の定常領域（Fcε鎖）は四つのドメインから構成される。これらは可変領域に近い方からCε1-4と呼ばれ、IgE受容体への結合にはCε3ドメインが重要である。
機能形質細胞により産生されたIgEはマスト細胞表面のIgE受容体に結合し、脱顆粒反応に寄与する。

マスト細胞表面受容体上のIgEに抗原タンパク質が結合すると、IgEが抗原を架橋するような形になり細胞内顆粒中に貯蔵されているヒスタミンなどの放出が行われる。その結果として炎症反応を促進するが、炎症には急性炎症と慢性炎症が存在し、それぞれ関与するメディエーター･細胞などが異なる。マスト細胞の脱顆粒により放出される物質のうちヒスタミンは血管透過性を亢進させることにより急性炎症を促進する。また、ロイコトリエンやサイトカイン、ケモカイン等の分子は炎症における遅延型反応に関与し、炎症性細胞を動員するなどの役割を果たす。気管支喘息等のアレルギー性疾患の患者では血清中IgE濃度が高値を示し、これらの反応が亢進されている。
寄生虫仮説

IgEアイソタイプは、好塩基球やマスト細胞と共進化し、（シストソーマのような）蠕虫のような寄生虫に対する防御に用いられるが、細菌感染にも有効である可能性がある[要出典]。 疫学的研究によると、ヒトではマンソン住血吸虫（Schistosoma mansoni）[3]、アメリカ鉤虫（英語版）（Necator americanus）[4]、線虫[5]に感染するとIgEレベルが上昇する。IgEは肺に付着した鉤虫の除去に有益である可能性が高い[要出典]。
アレルギー性疾患の毒素仮説

1981年、マージー・プロフェット（英語版）は、アレルギー反応が毒物から身を守るための最後の防衛手段として進化してきたことを提案した[6]。 当時は物議を醸したものの、新しい研究では、有害な毒素に対する防衛としてのアレルギーの適応的役割に関するプロフェットの考えの一部が支持されている[7]。

2013年には、ミツバチ[8]やラッセルクサリヘビ[8][9]の毒に対する後天的な耐性に、IgE抗体が不可欠な役割を果たしていることが明らかになった。