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プロテアソーム (proteasome) はタンパク質の分解を行う巨大な酵素複合体である。プロテアソームは真核生物の細胞において細胞質および核内のいずれにも分布している[1]。ユビキチンにより標識されたタンパク質をプロテアソームで分解する系はユビキチン-プロテアソームシステムと呼ばれ、細胞周期制御、免疫応答、シグナル伝達といった細胞中の様々な働きに関わる機構である。この「ユビキチンを介したタンパク質分解の発見」の功績によりアーロン・チカノーバー、アブラム・ハーシュコ、アーウィン・ローズの3人が2004年ノーベル化学賞を受賞した。

プロテアソームは全ての真核生物と古細菌が有しているが、古細菌のものは真核生物に比べはるかに単純である。本稿では主に真核生物のプロテアソームについて解説する。
26Sプロテアソーム両端に11S複合体が結合したプロテアソーム。

26Sプロテアソームは、プロテアーゼ活性を有する筒状の20Sプロテアソームにその蓋（ふた）のような役割を果たす19S複合体が2つ結合したもので、「ダンベル型」と呼ばれることもある。それに対して20Sプロテアソームの両端に11S複合体がそれぞれ結合したものは｢フットボール型｣と呼ばれる。

20Sプロテアソーム （CP:core particle）
20Sプロテアソームはα1?7の7分子から構成されるαリングと、β1?7の7分子から構成されるβリングが、αββαの順に積み重なった筒状構造をしている。空洞になった部分はタンパク質分解の場となっており、β1、β2、β5がそれぞれトリプシン様、キモトリプシン様、ペプチジルグルタミルペプチド加水分解（PGPH）活性という異なる触媒活性を発揮する[2]。通常20Sプロテアソーム単体の状態ではαリングが閉じており、基質が中に入ることはできない。20S proteasome分子集合には、PAC1, 2, 3, 4(Pba1, 2, 3, 4), Ump1の分子シャペロンにより、正しく形成される。

19S複合体 （RP:regulatory particle, PA700）
筒状の20Sプロテアソームの両端に結合し、蓋のような役割を果たす。19S複合体はさらにbase（基部）とlid（蓋部）に分けられる。baseは Rpt1?6とRpn1?2の計8分子のタンパク質から構成され、20Sプロテアソームのαリング開口制御、標的タンパク質のアンフォールディングに関わっている。lidはRpn3,5?9,11,12の計8分子のタンパク質から構成されており、脱ユビキチン化反応に関わっている。また、baseとlidのつなぎ目にはRpn10サブユニットがあり、蝶番（ちょうつがい）的な役割並びに標的タンパク質の認識・捕捉に関わっている。

11S複合体（PA28）
11S複合体は上記の19S複合体と同様に20Sプロテアソームの両端に結合する能力を有する8量体である。ATPase活性を有するサブユニットは含まず、短いペプチドの分解に寄与する。
免疫プロテアソーム

ウイルス感染などによりIFNγが産生されると、これに応答してβ1i、β2i、β5iの3種類のサブユニットが誘導される。これらは20Sプロテアソームのβ1、β2、β5と入れ替わり、すなわちプロテアーゼ活性部位がそっくり入れ替わり、免疫プロテアソームと呼ばれるプロテアソームを形成する。

また、IFNγはPA28(proteasome activator) 複合体を誘導する。このPA28複合体は19S複合体と同様に20Sプロテアソームと結合する。分解されたペプチド断片の排出を促進することがその役割と考えられており、19S複合体-20S免疫プロテアソーム-PA28複合体の3つにより形成されたプロテアソーム（ハイブリッドプロテアソーム）はMHCクラスIにより抗原提示される際に都合の良いペプチド断片を生じると考えられている。
タンパク質分解メカニズム
ユビキチン-プロテアソームシステムの大まかな流れユビキチンの基質への結合メカニズム。
標的タンパク質がユビキチンにより標識される。詳しくはユビキチンを参照。

標的タンパク質に結合したユビキチン鎖が19S複合体に結合する。

標的タンパク質からユビキチン鎖を切り離す。