フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ 1
フルクトース-1,6-ビスホスファターゼとフルクトース-2,6-ビスリン酸の複合体。PDB ⇒3FBP.
識別子
略号FBP1
他の略号FBP
Entrez
フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ
ウサギ肝臓のフルクトース-1,6-ビスホスファターゼの結晶構造
識別子
略号FBPase
PfamPF00316
Pfam clan ⇒CL0171
InterProIPR000146
PROSITEPDOC00114
SCOP ⇒1frp
SUPERFAMILY ⇒1frp
利用可能な蛋白質構造:
Pfam ⇒structures
PDB ⇒RCSB PDB; ⇒PDBe; PDBj
PDBsum ⇒structure summary
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フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ
識別子
略号FBPase_2
PfamPF06874
Pfam clan ⇒CL0163
InterProIPR009164
利用可能な蛋白質構造:
Pfam ⇒structures
PDB ⇒RCSB PDB; ⇒PDBe; PDBj
PDBsum ⇒structure summary
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フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ
フルクトース-1,6-ビスホスファターゼの結晶構造
識別子
略号FBPase_3
PfamPF01950
InterProIPR002803
SCOP ⇒1umg
SUPERFAMILY ⇒1umg
利用可能な蛋白質構造:
Pfam ⇒structures
PDB ⇒RCSB PDB; ⇒PDBe; PDBj
PDBsum ⇒structure summary
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フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ(Fructose 1,6-bisphosphatase、FBPアーゼ、EC 3.1.3.11)は、同化過程の糖新生やカルビン回路でフルクトース-1,6-ビスリン酸をフルクトース-6-リン酸に変換する酵素である。FBPアーゼの触媒する反応は、解糖系におけるホスホフルクトキナーゼの逆反応である[1][2]。これらの酵素はどちらも一方向しか触媒できず、フルクトース-2,6-ビスリン酸等の代謝産物によって制御されるため、どちらか一方の活性が高くなると、もう一方の活性が低くなる。つまり、フルクトース-2,6-ビスリン酸はFBPアーゼをアロステリック阻害するが、ホスホフルクトキナーゼ-Iを活性化させる。フルクトース-1,6-ビスリン酸は多くの異なる代謝経路に関与し、ほぼ全ての生物で見られる。FBPアーゼは、触媒に金属イオン（Mg2+とMn2+）を必要とし、Li2+に強く阻害される[3]。
ブタのFBPアーゼのフォールディングは、イノシトール-1-ホスファターゼと相同である。イノシトールポリリン酸-1-ホスファターゼ、イノシトール-1-ホスファターゼ、FBPアーゼは、金属イオンに結合し触媒作用に関与していることが示されているAsp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Serのモチーフ配列を共有している。このモチーフは、菌類、細菌、酵母のイノシトール-1-ホスファターゼでも保存されている。これらのタンパク質は、イノシトールシグナル、糖新生、硫酸塩同化、そして恐らくキノン代謝等の様々な代謝経路に関与する。
3つの異なる種類のFBPアーゼのグループ（FBPアーゼI,II,III）が真核生物及び細菌で同定されている[4]。最近まで古細菌では発見されていなかったが、イノシトールモノホスファターゼの活性も持つ4つめの新しいグループのFBPアーゼ（FBPアーゼIV）が最近になって同定された[5]。
また、好熱性古細菌や超好熱性細菌Aquifex aeolicusでは、新しいグループのFBPアーゼ（FBPアーゼV）が発見された[6]。このグループのFBPアーゼは基質特異性が高く、これらの生物の真のFBPアーゼであることが示唆されている[6][7]。
