フェリチン
マウスのフェリチン複合体の構造1lb3[1]
識別子
略号Ferritin
PfamPF00210
Pfam clan ⇒CL0044
InterProIPR008331
SCOP ⇒1fha
SUPERFAMILY ⇒1fha

利用可能な蛋白質構造:
Pfam ⇒structures
PDB ⇒RCSB PDB; ⇒PDBe; PDBj
PDBsum ⇒structure summary

テンプレートを表示

フェリチンのL型サブユニット
識別子
略号FTL
Entrez（英語版）2512
HUGO3999
OMIM134790
RefSeqNM_000146
UniProtP02792
他のデータ
遺伝子座Chr. 19 q13.3?13.4
テンプレートを表示

フェリチンのH型サブユニット
識別子
略号FTH1
他の略号FTHL6
Entrez（英語版）2495
HUGO3976
OMIM134770
RefSeqNM_002032
UniProtP02794
他のデータ
遺伝子座Chr. 11 q13
テンプレートを表示

ミトコンドリアフェリチン
ミトコンドリアフェリチンの結晶構造[2]
識別子
略号FTMT
Entrez（英語版）94033
HUGO17345
OMIM608847
RefSeqNM_177478
UniProtQ8N4E7
他のデータ
遺伝子座Chr. 5 q23.1
テンプレートを表示

フェリチン（Ferritin）とは、鉄結合性タンパク質の一種である。生物の細胞内において、鉄と結合することにより鉄を保存し、必要なときに鉄を放出する。藻類、細菌、高等植物、ヒト、動物を含むほぼすべての生物がフェリチンを合成する。ヒトにおいては鉄不足と鉄過剰を抑える役割を持つ[3]。フェリチンはほとんどの組織の細胞質に存在するが、一部は鉄運搬体として血漿中に分泌されている。血漿フェリチンの量は、肉体に蓄積されている鉄の総量の推計指標であり、鉄欠乏性貧血の診断材料である[4]。

フェリチンは、24個のタンパク質から成る球状タンパク質複合体であり、鉄を内部に取り込む籠の形状をしている[5]。原核生物と真核生物の両方において主要な細胞内の鉄貯蔵庫であり、鉄を水溶性かつ非毒性に保つ。鉄と結合していないフェリチンをアポフェリチン（apoferritin）と呼ぶ。
遺伝子

フェリチンの遺伝子は種間で高度に保存されている。全ての脊椎動物のフェリチン遺伝子は3つのイントロンと4つのエクソンを有する[6]。ヒトのフェリチン遺伝子においては14-15、34-35、82-83番目間のアミノ酸残基に当たる領域にイントロンが存在する。加えて、寄り合わされたエクソンの両端にも100-200塩基対の非翻訳領域がある[7]。27番目のチロシン残基は無機化に関与すると考えられている[8]。
構造

フェリチンは、24個のサブユニットから構成された450kDaの球状タンパク質であり、あらゆる細胞型に存在する[7]。典型的な大きさは内径8nm、外径12nmである[9]。フェリチンの内部は中空となっており、この空間に鉄分子が保持される。フェリチンの全体構造はこの空間を覆うための殻である。この殻には、鉄が出入りするための、中空空間に続く出入り口の穴が存在する。また、内部の空間には、リン酸と水酸化物イオンと結晶子を形成した鉄イオンが存在する。この結晶子は鉱物のフェリハイドライトに似ている。フェリチン複合体は1個当たり4500個の鉄(III)イオン（Fe3+）を貯蔵可能である[7][10]。

脊椎動物におけるフェリチンの多くは、2種類のサブユニットから成るヘテロオリゴマーである。サブユニットとはL型（Light 軽鎖）とH型（Heavy 重鎖）の2種類であり、それぞれ分子量は19kDaと21kDaである[7]。これらのサブユニットは、高度に関連した異なる遺伝子に由来し、生理学的性質はわずかに違う。

ウシガエルといった両生類には脊椎動物のサブユニットに加えてM型フェリチンを有する[10]。植物と微生物は一種類だけフェリチンを有し、それは脊椎動物のH型サブユニットに最もよく類似している[10]。一つのフェリチンにおける各サブユニットの個数割合は各遺伝子の発現量の比に依存する。この割合によって等電点や局在場所が異なる[11]。