この記事には複数の問題があります。改善やノートページでの議論にご協力ください。

出典がまったく示されていないか不十分です。内容に関する文献や情報源が必要です。（2015年4月）


正確性に疑問が呈されています。（2015年4月）
出典検索?: "ヒスチジン" ? ニュース ・ 書籍 ・ スカラー ・ CiNii ・ J-STAGE ・ NDL ・ dlib.jp ・ ジャパンサーチ ・ TWL

L-ヒスチジン

IUPAC名

Histidine
別称2-Amino-3-(1H-imidazol-4-yl)propanoic acid
識別情報
CAS登録番号71-00-1 
PubChem773
ChemSpider6038 
UNII4QD397987E 
DrugBankDB00117
KEGGD00032 
ChEBI.mw-parser-output .plainlist--only-child>ol,.mw-parser-output .plainlist--only-child>ul{line-height:inherit;list-style:none none;margin:0;padding-left:0}.mw-parser-output .plainlist--only-child>ol li,.mw-parser-output .plainlist--only-child>ul li{margin-bottom:0}

CHEBI:57595 

ChEMBLCHEMBL17962 
IUPHAR/BPS3310
SMILES

O=C([C@H](CC1=CNC=N1)N)O

O=C(O)[C@@H](N)Cc1c[nH]cn1

InChI

InChI=1S/C6H9N3O2/c7-5(6(10)11)1-4-2-8-3-9-4/h2-3,5H,1,7H2,(H,8,9)(H,10,11)/t5-/m0/s1 Key: HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 

InChI=1S/C6H9N3O2/c7-5(6(10)11)1-4-2-8-3-9-4/h2-3,5H,1,7H2,(H,8,9)(H,10,11)/t5-/m0/s1Key: HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N

特性
化学式C6H9N3O2
モル質量155.15 g mol?1
水への溶解度4.19g/100g @ 25 °C [1]
危険性
安全データシートデータページを参照する
NFPA 704110
関連する物質
関連する官能基イミダゾール基
関連物質ウロカニン酸
ホルムイミノグルタミン酸
イミダゾールジペプチド
補足データページ
構造および特性n, εr, etc.
熱力学的データ相挙動
固体、液体、気体
スペクトルデータUV, IR, NMR, MS
特記なき場合、データは常温 (25 °C)・常圧 (100 kPa) におけるものである。

ヒスチジン (histidine) はアミノ酸の一種で2-アミノ-3-（1H-イミダゾール-4-イル）プロピオン酸のこと。略号は His あるいは H。名前はギリシャ語で「組織」という意味。

塩基性アミノ酸の一種で、必須アミノ酸。糖原性を持つ。側鎖にイミダゾリル基という複素芳香環を持ち、この部分の特殊な性質により酵素の活性中心や、蛋白質分子内でのプロトン移動に関与している。蛋白質中では金属との結合部位となり、あるいは水素結合やイオン結合を介してその高次構造の維持に重要な役割を果たしている。

ヒスタミンおよびカルノシン生合成の前駆体でもある。

1896年に、ドイツの医学博士アルブレヒト・コッセルとSven Gustaf Hedin（英語版）によって単離された[2]。
必須アミノ酸

当初、乳幼児にのみ必須なアミノ酸と考えられていたが、1975年に大人も必要とする必須アミノ酸であるという根拠が出された[3]。1985年に、国際連合食糧農業機関（FAO）、世界保健機関（WHO）、国際連合大学（UNU）が発表した基準アミノ酸をもとに、必須アミノ酸として扱われるようになった[4]。
イミダゾリル基

窒素原子に結合したプロトン (H+) の着脱を起こし、塩基または非常に弱い酸として働く。また、二重結合の位置と水素原子が移動した互変異性体が平衡状態にある。いずれの構造の場合でも、水素原子を持たない側の窒素原子が容易に水素原子と反応し、同時に他方の窒素原子上にある水素原子を放出する。結果として、水素原子を運ぶ担体として機能することができる。イミダゾイル基上の平衡

炭酸脱水酵素中では活性中心の亜鉛に結合した水分子からプロトンを引き抜いて活性型を再生させ、触媒三残基においてはセリン、トレオニン、システインからプロトンを引き抜き、それらを求核剤として活性化させる役割を果たす。
合成法

フルクトースとホルマリンとアンモニアからヒドロキシメチルイミダゾールを作り、この塩化物にアセトアミドマロン酸エステルを縮合して作る。
安全性

ヒトにて1日4.5グラムまでの投与で副作用は報告されていない。1日24-64グラムではいくつかの副作用が報告されている[5]。

ヒスチジンは青魚に多く含まれる傾向にあり、青魚が死んでから時間が経つと魚肉に含まれる酵素によりヒスタミンに変化するため、スコンブロイド食中毒(ヒスタミン食中毒)の原因になることが有る。
脚注^ ⇒http://prowl.rockefeller.edu/aainfo/solub.htm[要文献特定詳細情報]
^ Vickery, Hubert Bradford; Leavenworth, Charles S. (1928-08-01). ⇒“On the Separation of Histidine and Arginine” (英語). Journal of Biological Chemistry 78 (3): 627?635. doi:10.1016/S0021-9258(18)83967-9. .mw-parser-output cite.citation{font-style:inherit;word-wrap:break-word}.mw-parser-output .citation q{quotes:"\"""\"""'""'"}.mw-parser-output .citation.cs-ja1 q,.mw-parser-output .citation.cs-ja2 q{quotes:"「""」""『""』"}.mw-parser-output .citation:target{background-color:rgba(0,127,255,0.133)}.mw-parser-output .id-lock-free a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-free a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/65/Lock-green.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-limited a,.mw-parser-output .id-lock-registration a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-registration a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-subscription a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-subscription a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/aa/Lock-red-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-ws-icon a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4c/Wikisource-logo.svg")right 0.1em center/12px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-code{color:inherit;background:inherit;border:none;padding:inherit}.mw-parser-output .cs1-hidden-error{display:none;color:#d33}.mw-parser-output .cs1-visible-error{color:#d33}.mw-parser-output .cs1-maint{display:none;color:#3a3;margin-left:0.3em}.mw-parser-output .cs1-format{font-size:95%}.mw-parser-output .cs1-kern-left{padding-left:0.2em}.mw-parser-output .cs1-kern-right{padding-right:0.2em}.mw-parser-output .citation .mw-selflink{font-weight:inherit}ISSN 0021-9258. ⇒http://www.jbc.org/content/78/3/627.full.pdf. 
^ Kopple, J D; Swendseid, M E (1975-05-01). ⇒“Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man.” (英語). Journal of Clinical Investigation 55 (5): 881?891. doi:10.1172/JCI108016. ISSN 0021-9738. ⇒http://www.jci.org/articles/view/108016. 
^ 対象外物質 評価書ヒスチジン 食品安全委員会
^ “The Nature of Human Hazards Associated with Excessive Intake of Amino Acids”. The Journal of Nutrition 134 (6): pp.1633S?1639S,HISTIDINE. (2004). doi:10.1093/jn/134.6.1633S. 

関連項目

金属タンパク質

Hisタグ

ヒスタミン

ヒスチジン血症（英語版）

カルノシン血症（英語版） ‐β-アラニンとヒスチジンから成るジペプチドであるカルノシンの過剰症

パウリ反応(パウリ比色定量法) - タンパク質中のヒスチジンの存在を可視化する方法。スルファニル酸と反応し赤色となる。

外部リンク

ヒスチジン - 素材情報データベース＜有効性情報＞（国立健康・栄養研究所）

表

話

編

歴
タンパク質を構成するアミノ酸
主なトピック

タンパク質

ペプチド

コドン

特性

脂肪族

分枝鎖アミノ酸 (バリン

イソロイシン

ロイシン)

メチオニン

アラニン

プロリン

グリシン

芳香族

フェニルアラニン

チロシン

トリプトファン

ヒスチジン

極性なし

アスパラギン

グルタミン

セリン

トレオニン

正電荷 (pKa)

リシン (?10.8)

アルギニン (?12.5)

ヒスチジン (?6.1)

負電荷 (pKa)

アスパラギン酸 (?3.9)

グルタミン酸 (?4.1)

システイン (?8.3)

チロシン (?10.1)


分類

必須アミノ酸

ケト原性アミノ酸

糖原性アミノ酸

タンパク質を構成しないアミノ酸


主要な生体物質
炭水化物アルコール糖タンパク質配糖体脂質エイコサノイド脂肪酸/脂肪酸の代謝中間体リン脂質スフィンゴ脂質ステロイド核酸核酸塩基ヌクレオチド代謝中間体タンパク質タンパク質を構成するアミノ酸/アミノ酸の代謝中間体テトラピロールヘムの代謝中間体

典拠管理データベース: 国立図書館

日本