トレオニン


IUPAC名

Threonine
別称2-Amino-3-hydroxybutanoic acid
識別情報
CAS登録番号80-68-2 , 
72-19-5 (L-isomer)
PubChem6288
ChemSpider6051 
EC番号201-300-6
KEGGC00188
SMILES

C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O

InChI

InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1 Key: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 

InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1

Key: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N

特性
化学式C4H9NO3
モル質量119.12 g mol?1
酸解離定数 pKa2.63 (carboxyl), 10.43 (amino)[1]
特記なき場合、データは常温 (25 °C)・常圧 (100 kPa) におけるものである。

トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。

極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。

遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。

光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。

 

L-トレオニン(2S,3R) & D-トレオニン(2R,3S)

 

L-アロトレオニン(2S,3S) & D-アロトレオニン(2R,3R)

側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。
歴史

トレオニンはタンパク質を構成する20種類のアミノ酸の中で最後の1935年に、ウィリアム・カミング・ローズ（英語版）、Richard McCoy、Curtis Meyerによって発見された[2]。このアミノ酸はトレオース（threose）と構造が似ていたため、threonineと命名された[3]。
生合成

ヒトはトレオニンを体内で作り出すことができないため、必須アミノ酸に分類される。一方、植物や大部分の微生物はアスパラギン酸から合成している。生合成の各段階は次のようなものである。まず、酵素アスパルトキナーゼがアスパラギン酸のβ-カルボキシル基をリン酸化する。次に β-アスパルテートセミアルデヒドデヒドロゲナーゼによって還元され、β-アスパルテートセミアルデヒドになる。これはトレオニン、メチオニン、リシンの生合成において重要な中間体である。これがホモセリンデヒドロゲナーゼ、ホモセリンキナーゼ、トレオニンシンターゼの作用によりトレオニンとなる。
代謝

トレオニンは2通りの経路で代謝される。

トレオニンはトレオニンデヒドロゲナーゼによってピルビン酸へと変換される。この経路の中間体はCoAによる加チオール分解（英語版）を受け、アセチルCoAとグリシンが生成する。

ヒトにおいて、トレオニンはあまり一般的な経路でセリンデヒドラターゼによってα-ケト酪酸へと変換され、その結果スクシニルCoAへと至る経路に入る。