トレオニン
IUPAC名
Threonine
別称2-Amino-3-hydroxybutanoic acid
識別情報
CAS登録番号80-68-2
トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。
極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。
遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。
光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。
L-トレオニン(2S,3R) & D-トレオニン(2R,3S)
L-アロトレオニン(2S,3S) & D-アロトレオニン(2R,3R)
側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。 トレオニンはタンパク質を構成する20種類のアミノ酸の中で最後の1935年に、ウィリアム・カミング・ローズ ヒトはトレオニンを体内で作り出すことができないため、必須アミノ酸に分類される。一方、植物や大部分の微生物はアスパラギン酸から合成している。生合成の各段階は次のようなものである。まず、酵素アスパルトキナーゼがアスパラギン酸のβ-カルボキシル基をリン酸化する。次に β-アスパルテートセミアルデヒドデヒドロゲナーゼによって還元され、β-アスパルテートセミアルデヒドになる。これはトレオニン、メチオニン、リシンの生合成において重要な中間体である。これがホモセリンデヒドロゲナーゼ、ホモセリンキナーゼ、トレオニンシンターゼの作用によりトレオニンとなる。 トレオニンは2通りの経路で代謝される。 以下の代謝性疾患では、スレオニンの分解が障害される。
歴史
生合成
代謝
トレオニンはトレオニンデヒドロゲナーゼ
ヒトにおいて、トレオニンはあまり一般的な経路でセリンデヒドラターゼによってα-ケト酪酸へと変換され、その結果スクシニルCoAへと至る経路に入る。
代謝性疾患
マロン酸およびメチルマロン酸尿合併症 (CMAMMA)
メチルマロン酸血症
プロピオン酸血症
脚注^ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
^ McCoy, R. H., Meyer, C. E., and Rose, W. C. (1935). ⇒“Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid”. J. Biol. Chem. 112: 283?302. ⇒http://www.jbc.org/content/112/1/283.full.pdf+html.
^ Meyer, Curtis (1936). ⇒“The Spatial Configuation of α-Amino-β-Hydroxy-n-Butyric Acid”. J. Biol. Chem. 115 (3). ⇒http://www.jbc.org/content/115/3/721.full.pdf.
外部リンク
トレオニン(スレオニン) - 素材情報データベース＜有効性情報＞（国立健康・栄養研究所）
『スレニオン』 - コトバンク
表
話
編
歴
タンパク質を構成するアミノ酸
主なトピック
タンパク質
ペプチド
コドン
特性
脂肪族
分枝鎖アミノ酸 (バリン
イソロイシン
ロイシン)
メチオニン
アラニン
プロリン
グリシン
芳香族
フェニルアラニン
チロシン
トリプトファン
ヒスチジン
極性なし
アスパラギン
グルタミン
セリン
トレオニン
正電荷 (pKa)
リシン (?10.8)
アルギニン (?12.5)
ヒスチジン (?6.1)
負電荷 (pKa)
アスパラギン酸 (?3.9)
グルタミン酸 (?4.1)
システイン (?8.3)
チロシン (?10.1)
分類
必須アミノ酸
ケト原性アミノ酸
糖原性アミノ酸
タンパク質を構成しないアミノ酸
