タンパク質分解
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タンパク質分解(タンパクしつぶんかい、Proteolysis)は、プロテアーゼ(タンパク質分解酵素)によって行われるタンパク質の分解(消化)である[1]
用途

タンパク質分解は以下のいくつかの操作に用いられる。

翻訳後のN末端メチオニン残基の除去。

細胞膜を輸送透過後のシグナルペプチドの除去。

mRNAから翻訳されたウイルスタンパク質の分離。

アミノ酸の源となる食品のタンパク質消化。

タンパク質の前駆体(プロ酵素、酵素前駆体、前ホルモン)の最終形態への転換。

異なった細胞周期の段階のサイクリンの分解。

毒性

毒蛇もまたタンパク質分解が使われている。この毒は、毒蛇の体外に出ることによって消化液に変化する。タンパク質分解毒は広範囲にわたる毒性作用を引き起こす[2]

細胞障害性 (細胞の破壊)

ヘモトキシン (血液の破壊)

ミオトキシン (筋肉の破壊)

出血

関連項目

プロテアソーム

ユビキチン

脚注[脚注の使い方]^ “タンパク質分解の3つの舞台”. 名古屋学芸大学 管理栄養学部. 2023年3月3日閲覧。
^ “ ⇒Earth and Biological Sciences - LLU earth and biological sciences faculty: Hayes - snake venom”. Loma Linda University. 2012年12月3日時点の ⇒オリジナルよりアーカイブ。2012年12月3日閲覧。

外部リンク

プロテアソーム
- 脳科学辞典










タンパク質一次構造翻訳後修飾
全般

タンパク質生合成

ペプチド結合

タンパク質分解

ラセミ化

N末端

アセチル化

ホルミル化

ミリストイル化

ピログルタミン酸

メチル化

糖化反応

C末端

アミド化

GPIアンカー

ユビキチン化

SUMO化

リシン

メチル化

アセチル化

アシル化

ヒドロキシル化

ユビキチン化

SUMO化

デスモシン

ADPリボース化

脱アミノ

酸化的脱アミノ


システイン

ジスルフィド結合

プレニル化

パルミトイル化

セリン/トレオニン

リン酸化

グリコシル化

チロシン

リン酸化

チロシン硫酸化

ポルフィリン環結合

リボフラビン結合

アスパラギン

脱アミド

グリコシル化

アスパラギン酸

スクシンイミド形成

リン酸化

グルタミン

アミノ基転移

グルタミン酸

カルボキシル化


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