タンパク質を構成しないアミノ酸（タンパクしつをこうせいしないアミノさん、英: Non-proteinogenic amino acids）は、天然においては、生物の遺伝コード（コドン）に見られないアミノ酸である。タンパク質を組み立てるための翻訳装置では22個（真核生物では21個）のアミノ酸しか用いられないが、天然のタンパク質から得られるアミノ酸としては140以上が知られており、天然で生成または実験室で合成されるアミノ酸としては、数千が知られている[1]。

タンパク質を構成しないアミノ酸の多くは、以下の点で注目すべきである。

生合成の中間体である

タンパク質中で翻訳後に形成される

生理学的役割を持つ（細菌の細胞壁（ペプチドグリカン）、神経伝達物質、毒素）

薬理作用を持つ天然または人工の化合物である

隕石中や生物誕生前の環境にも存在する（ユーリー-ミラーの実験）

否定による定義リシン

官能基としてアミンとカルボン酸を持つ全ての有機化合物がアミノ酸である。タンパク質を構成するアミノ酸はその中の一部であり、中央の炭素原子（α-または2-）が左旋性でアミノ基、カルボキシル基、側鎖、α-水素原子を持つ。例外は、アキラルであるグリシンと、アミノ基が第二級アミンでありイミノ基を持たないもののしばしばイミノ酸とも呼ばれるプロリンである。

遺伝コードは、翻訳によってタンパク質に取り込まれる20個の標準アミノ酸をコードしている。しかし、タンパク質を構成するアミノ酸としてはさらに2つ、セレノシステインとピロリシンがある。この2つにはコドンは割り当てられていないが、特殊な配列が存在する場合に終止コドンの位置に加えられる。即ち、セレノシステイン挿入配列 (SecIS) があった場合にUGAコドンがセレノシステインに翻訳され[2]、PYLIS配列があった場合にUAGコドンがピロリシンに翻訳される[3]。これら以外の全てのアミノ酸が「タンパク質を構成しないアミノ酸」である。

セレノシステインは、β-炭素にセレノール基を含む。

ピロリシンは、リシンのε-アミノ基にカルボキシル化ピロリン環が付いたものである。

アミノ酸のグループとしては、以下のようなものがある[4]。

20の標準アミノ酸

22のタンパク質を構成するアミノ酸

80以上の高濃度で非生物的に合成されるアミノ酸

900程度の天然経路で合成されるアミノ酸

118以上のタンパク質に組み込まれる人工アミノ酸

これらのグループには重複はあるが、同一のものではない。22のタンパク質を構成するアミノ酸は全て生物等によって生合成されるが、発生源はそれだけではなく、非生物的（生物誕生前の環境や隕石中）にも生じうる。ノルロイシン等のいくつかの天然アミノ酸は、タンパク質合成プロセスがそれほど厳密ではないために、誤ってタンパク質に取り入れられることがある。オルニチン等の多くのアミノ酸は、生合成で生み出される代謝中間体であるが、タンパク質に取り入れられることはない。タンパク質中でのアミノ酸残基の翻訳後修飾により、タンパク質の一部ではあるがタンパク質を構成するアミノ酸ではないアミノ酸が多く形成される。α-メチルノルバリン等の他のアミノ酸は、非生物的な環境でのみ見られる。エンジニアリングされた系において、30以上の非天然アミノ酸が翻訳によってタンパク質に組み込まれるが、これは生合成的ではない[4]。
命名法

カルボキシル基中のものも含め、分子を構成する各炭素原子に順番に番号を割り振ることによって有機分子中の様々な炭素原子を区別するためのIUPACナンバリング体系に加え、アミノ酸の側鎖上の炭素原子にギリシャ文字を割り振ることができる。この際、α炭素は、カルボキシル基と側鎖、さらにα-アミノ酸の場合はアミノ基を持つ中央のキラル炭素となり、カルボキシル基の炭素は数えない[5]（したがって、タンパク質を構成しないα-アミノ酸の多くの名前は、「2-アミノ」で始まる）。
L-α-アミノ酸以外の天然アミノ酸

天然に存在するアミノ酸のほとんどは、L型のα-アミノ酸であるが、例外も存在する。
α-アミノ酸以外

生物中にもいくつかの非α-アミノ酸が存在する。これらの構造では、アミン基は、アミノ酸分子の端にあるカルボキシル基から遠い位置に置かれる。β-アミノ酸は2番目、γ-アミノ酸は3番目の炭素上にアミン基が置かれる。例えば、β-アラニン、γ-アミノ酪酸、δ-アミノレブリン酸等がある。

β-アラニンはアスパラギン酸-1-デカルボキシラーゼによって作られ、補酵素A[6]やペプチドのカルノシン、アンセリンの前駆体となる。

δ-アミノレブリン酸は、テトラピロール（ヘム、クロロフィル、コバラミン等）生合成の中間体である。

4-アミノ安息香酸 (PABA) は、葉酸生合成の中間体である。

かつては、β-アミノ酸の二次構造が有害であると考えられたが[7]、間違いであることが明らかとなった[8]。
D-アミノ酸

いくつかのアミノ酸はキラリティーが反対で、通常のリボソーム転写/翻訳はされない。細菌の細胞壁の大部分は、アミノ糖が短いオリゴペプチドで架橋されたペプチドグリカンでできている。オリゴペプチドは非リボソーム的に合成され、D-アラニンやD-グルタミン酸等の特殊なアミノ酸を含む。さらに前者はalr遺伝子またはホモログのdadX遺伝子でコードされるピリドキサールリン酸結合酵素により、後者は補因子に依存しない酵素 (murI) によってラセミ化されている。テルモトガ属はD-リシン、バンコマイシン耐性細菌はD-セリン（vanT遺伝子）を持つ[9][10]。

動物では、いくつかのD-アミノ酸は、神経伝達物質である。
水素を欠くα-炭素

タンパク質を構成するアミノ酸は全て、α炭素上に少なくとも1つの水素原子を持つ。グリシンは2つの水素原子を持ち、その他は全て1つの水素原子と1つの側鎖を持つ。水素原子をメチル基で置換すると、タンパク質の主鎖が歪む[7]。

菌類の一部では、抗菌活性を持つペプチドの前駆体として2-アミノイソ酪酸を生産する[11]。これはアラニンに似ているが、α炭素上の水素の代わりにメチル基を持つため、アキラルである。α水素を持たないアラニン様物質としては、他にメチレン側鎖を持つデヒドロアラニンがある。これは、天然に存在するいくつかのデヒドロアミノ酸のうちの1つである。

アラニン

アミノイソ酪酸