グルタミン酸デヒドロゲナーゼ1
識別子
略号GLUD1
他の略号GLUD
Entrez（英語版）2746
HUGO4335
OMIM138130
RefSeqNM_005271
UniProtP00367
他のデータ
EC番号
(KEGG)1.4.1.3
遺伝子座Chr. 10 q21.1-24.3
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グルタミン酸デヒドロゲナーゼ2
識別子
略号GLUD2
他の略号GLUDP1
Entrez（英語版）2747
HUGO4336
OMIM300144
RefSeqNM_012084
UniProtP49448
他のデータ
遺伝子座Chr. X q25
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グルタミン酸デヒドロゲナーゼNADP依存型
識別子
略号gdhA
他の略号GLUA
Entrez（英語版）BAA15550
RefSeqGI:1742869
UniProtAP009048.1
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グルタミン酸デヒドロゲナーゼ(glutamate dehydrogenase, GDH)は、多くの微生物および真核生物のミトコンドリアに存在する酵素である。尿素の合成に必須な酵素で、グルタミン酸とα-ケトグルタル酸の相互変換を行う。動物では酵素反応で発生したアンモニアは尿素回路に流れ着く。バクテリアではグルタミン酸とアミドトランスフェラーゼにより[アミノ酸]を経て同化される[1]。植物では環境と圧力に依存してどちらの方向にもはたらく[2]。トランスジェニック植物において発現するミトコンドリアGDHは除草剤、水不足、病原体感染に対する耐性が強化される[3]。それらは栄養的価値が大きい[4]。

グルタミン酸

α-ケトグルタル酸

グルタミン酸デヒドロゲナーゼは異化と代謝経路との間を繋ぐ酵素であり、真核生物の至るところに存在する。
補因子

NAD+もしくはNADP+がこの酵素の補因子である。
窒素循環での役割

動物および微生物によるアンモニアの組み込みはグルタミン酸デヒドロゲナーゼとグルタミン酸シンターゼによって行われる。グルタミン酸は哺乳類と微生物の窒素循環において、窒素供与体、窒素受容体の両方の役割を果たす。
グルタミン酸デヒドロゲナーゼの調節

ヒトでは、グルタミン酸デヒドロゲナーゼの活性はADP-リボシル化によりコントロールされ、共有結合修飾がサーチュイン遺伝子によって行われる。この調節はカロリー制限と低血糖に反応する緩やかなものである。これらの状況下ではグルタミン酸デヒドロゲナーゼの機能性は、クエン酸回路においてATPを合成するのに使われるα-ケトグルタル酸の量を増やすために高くなる。

微生物では、GDHのアロステリック部位に結合するアンモニウムイオンまたはその大きさに近いルビジウムイオンの濃度により調節され、酵素のKm値を変化させる[5]。

ADP-リボシル化によるGDHの調節はインスリンを分泌するβ細胞にとって特に重要である。インスリンの分泌はADPの増加により促進される。サーチュイン遺伝子はインスリン分泌を調節し、血糖値とアミノ酸代謝を管理するのに必要な遺伝子である。
調節
アロステリック阻害物質


アデノシン三リン酸

グアノシン三リン酸

アロステリック活性物質


アデノシン二リン酸

グアノシン二リン酸

脚注^ Lightfoot DA, Baron AJ, Wootton JC (1988). “Expression of the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene in the cyanobacterium Synechococcus PCC6301 causes ammonium tolerance”. Plant Molecular Biology 11 (3): 335-344. doi:10.1007/BF00027390. 
^ Mungur R, Glass AD, Goodenow DB, Lightfoot DA (June 2005). “Metabolite fingerprinting in transgenic Nicotiana tabacum altered by the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene”. J. Biomed. Biotechnol. 2005 (2): 198?214. doi:10.1155/JBB.2005.198. PMC 1184043. .mw-parser-output cite.citation{font-style:inherit;word-wrap:break-word}.mw-parser-output .citation q{quotes:"\"""\"""'""'"}.mw-parser-output .citation.cs-ja1 q,.mw-parser-output .citation.cs-ja2 q{quotes:"「""」""『""』"}.mw-parser-output .citation:target{background-color:rgba(0,127,255,0.133)}.mw-parser-output .id-lock-free a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-free a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/65/Lock-green.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-limited a,.mw-parser-output .id-lock-registration a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-registration a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-subscription a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-subscription a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/aa/Lock-red-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-ws-icon a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4c/Wikisource-logo.svg")right 0.1em center/12px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-code{color:inherit;background:inherit;border:none;padding:inherit}.mw-parser-output .cs1-hidden-error{display:none;color:#d33}.mw-parser-output .cs1-visible-error{color:#d33}.mw-parser-output .cs1-maint{display:none;color:#3a3;margin-left:0.3em}.mw-parser-output .cs1-format{font-size:95%}.mw-parser-output .cs1-kern-left{padding-left:0.2em}.mw-parser-output .cs1-kern-right{padding-right:0.2em}.mw-parser-output .citation .mw-selflink{font-weight:inherit}PMID 16046826. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1184043/.