グルタミンシンテターゼ
ネズミチフス菌 Salmonella Typhimurium のグルタミンシンテターゼの2つのモノマーの間の活性部位。カチオン結合部位が黄色と橙色、ADPが桃色、ホスフィノスリシン (phosphinothricin) が青色で示されている[1]。
識別子
EC番号6.3.1.2
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グルタミンシンテターゼ
beta-Grasp ドメイン
識別子
略号Gln-synt_N
PfamPF03951
InterProIPR008147
PROSITEPDOC00162
SCOP ⇒2gls
SUPERFAMILY ⇒2gls
利用可能な蛋白質構造:
Pfam ⇒structures
PDB ⇒RCSB PDB; ⇒PDBe; PDBj
PDBsum ⇒structure summary
PDB1f1h, 1f52, 1fpy, 1hto, 1lgr, 2bvc, 2gls, 2qc8, 2ojw
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グルタミンシンテターゼ
触媒ドメイン
ネズミチフス菌 Salmonella Typhimurium のグルタミンシンテターゼの12サブニット構造[2]。
識別子
略号Gln-synt_C
PfamPF00120
Pfam clan ⇒CL0286
InterProIPR008146
PROSITEPDOC00162
SCOP ⇒2gls
SUPERFAMILY ⇒2gls
利用可能な蛋白質構造:
Pfam ⇒structures
PDB ⇒RCSB PDB; ⇒PDBe; PDBj
PDBsum ⇒structure summary
PDB1f1h, 1f52, 1fpy, 1hto, 1lgr, 2bvc, 2gls, 2qc8, 2ojw
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グルタミン酸-アンモニアリガーゼ (グルタミンシンテターゼ)
識別子
略号GLUL
他の略号GLNS
Entrez（英語版）2752
HUGO4341
OMIM138290
PDB2qc8 (RCSB PDB PDBe PDBj)
RefSeqNM_002065
UniProtP15104
他のデータ
EC番号
(KEGG)6.3.1.2
遺伝子座Chr. 1 q31
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グルタミンシンテターゼまたはグルタミン合成酵素 (グルタミンごうせいこうそ、Glutamine synthetase、GS、 EC 6.3.1.2[3]) は、窒素の代謝に必須の役割を果たす酵素で、グルタミン酸とアンモニアの縮合によってグルタミンを合成する反応を触媒する。
グルタミン酸 (Glutamate) + ATP + アンモニア (NH3) → グルタミン (Glutamine) + ADP + リン酸 (Pi)Glutamine Synthetase Catalyzed Reaction.
グルタミンシンテターゼ (GS) は硝酸イオンの還元、アミノ酸の分解、光呼吸によって生じたアンモニアを利用する[4]。グルタミンのアミド基が、グルタミンを経由するの代謝産物を合成する際の窒素源となる[5]。
アンモニウムイオンと水分子の競合、それらの結合親和性、アンモニウムイオンの濃度は、グルタミンの合成と加水分解に影響を与える。アンモニウムイオンがアシル-リン酸中間体を攻撃したときにはグルタミンが形成され、水分子が攻撃したときにはグルタミン酸が再形成される[6][7]。カチオンと負に帯電したポケットの間の静電的な力のため、アンモニウムイオンは水分子よりも強くGSへ結合する[4]。他の反応としては、アンモニウムイオン (NH4+) ではなくヒドロキシルアミン (NH2OH) がGSに結合し、γ-グルタミルヒドロキサム酸 (γ-glutamylhydroxamate) が生じる反応が考えられる[6][7]。
構造グルタミンシンテターゼの12のサブユニット[1]。
GSは、8、10、または12の同一のサブユニットから構成され、2層のリング構造が互いに向かい合って結合した形状をしている[6][8][9][10]。細菌のGSは十二量体であり、それぞれのモノマー間に計12個の活性部位が存在する[6]。各活性部位は、3つの異なる基質（ヌクレオチド、アンモニウムイオン、アミノ酸）の結合部位となる「トンネル」を形成している[4][6][10][11]。このトンネルは中央部がくびれた bifunnel 構造であり、bifunnelの頂部が外部への開口部となっており、そこにATPが結合する[4]。そして、グルタミン酸は底部に結合する[7]。bifunnelの中央部には、2価カチオン（マンガンイオンMn2+またはマグネシウムイオンMg2+）の結合部位が2つ存在する。
