カタラーゼ
カタラーゼの構造 4つのサブユニットからなる。
蛋白質構造データバンク 今月の分子057:カタラーゼ（Catalase）
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カタラーゼ (catalase) は、過酸化水素を不均化して酸素と水に変える反応を触媒する酵素。
ヘムタンパク質の一種であり、プロトヘムを含んでいる。細胞内のペルオキシソームに存在し、過酸化水素を使って酸化・解毒をおこなう。
1818年に過酸化水素を発見したフランスの化学者ルイ・テナールは、カタラーゼとして知られるある種の物質が、過酸化水素の分解速度を高めることに気付いた。この物質をカタラーゼと命名したのは、ドイツの農業化学者O.レーブである[1]。また、カタラーゼを単離して結晶化したのはアメリカの化学者ジェームズ・サムナー、カタラーゼのアミノ酸配列を決定したのはWalter A. Schroederらである。
毎秒当たりの代謝回転数は全酵素のなかでも最も高く、4000万に達する[2]。ヒトの場合、カタラーゼは4つのサブユニットで構成されており、各サブユニットは526のアミノ酸から成立している[3]。分子量は約24万。ヘムとマンガンを補因子として用いる。
ヒトをはじめとして肝臓に多く存在するため、肝臓をオキシドールにつけると酸素が発生する。ヒトの場合、このタンパク質をコードしている遺伝子はCATで第11染色体のp13に存在する。また、この遺伝子が欠損すると無カタラーゼ症を発症する。
至適pHは約7.0、至適温度は37℃。以下の反応の活性化エネルギーを下げることで、触媒として機能する。 2 H 2 O 2 ⟶ O 2 + 2 H 2 O {\displaystyle {\ce {2H2O2 -> {O2}+ {2H2O}}}}
過酸化水素のほか、ホルムアルデヒドやギ酸も基質として触媒できる。重金属の陽イオンやシアン化物は、阻害因子として働く。
ほぼすべての好気性微生物が有しているカタラーゼは、ユーリ古細菌に属するMethanosarcina barkeriなどのいくつかの嫌気性微生物にも存在する[4]。また、細菌がこの酵素をもつかは、細菌を同定する上で非常に重要であり、それはカタラーゼテストによって判別できる。
高温のガスを噴射するミイデラゴミムシの能力は、カタラーゼの高い代謝回転数に依存している。カタラーゼの含有量が多ければ多いほど、過酸化水素水（オキシドール）を混ぜた時に、より速く、多くの酸素を発生できると言われている。
出典^ ⇒"A NEW ENZYME OF GENERAL OCCURRENCE IN ORGANISMIS",Science 4 May 1900: Vol. 11 no. 279 pp. 701-702
^ カラー図解 アメリカ版 大学生物学の教科書 第1巻 細胞生物学、David Sadavaほか、講談社、2010年、p.180.
^ A Hirono et al."A Novel Human Catalase Mutation (358 T6del) Causing Japanese-type Acatalasemia," Blood Cells, Molecules, and Diseases (1995) 21(23) Dec 15: 232-234 ⇒(pdf)
^ “The catalase and superoxide dismutase genes are transcriptionally up-regulated upon oxidative stress in the strictly anaerobic archaeon Methanosarcina barkeri”. Microbiology 152 (Pt 6): 1671?7. (June 2006). doi:10.1099/mic.0.28542-0. .mw-parser-output cite.citation{font-style:inherit;word-wrap:break-word}.mw-parser-output .citation q{quotes:"\"""\"""'""'"}.mw-parser-output .citation.cs-ja1 q,.mw-parser-output .citation.cs-ja2 q{quotes:"「""」""『""』"}.mw-parser-output .citation:target{background-color:rgba(0,127,255,0.133)}.mw-parser-output .id-lock-free a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-free a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/65/Lock-green.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-limited a,.mw-parser-output .id-lock-registration a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-registration a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-subscription a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-subscription a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/aa/Lock-red-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-ws-icon a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4c/Wikisource-logo.svg")right 0.1em center/12px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-code{color:inherit;background:inherit;border:none;padding:inherit}.mw-parser-output .cs1-hidden-error{display:none;color:#d33}.mw-parser-output .cs1-visible-error{color:#d33}.mw-parser-output .cs1-maint{display:none;color:#3a3;margin-left:0.3em}.mw-parser-output .cs1-format{font-size:95%}.mw-parser-output .cs1-kern-left{padding-left:0.2em}.mw-parser-output .cs1-kern-right{padding-right:0.2em}.mw-parser-output .citation .mw-selflink{font-weight:inherit}PMID 16735730.
