オロソムコイド
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orosomucoid 1
識別子
略号ORM1
Entrez
(英語版)5004
HUGO8498
OMIM138600
RefSeqNM_000607
UniProtP02763
他のデータ
遺伝子座Chr. 9 q31-qter
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オロソムコイド(: orosomucoid、略称: ORM)またはα1-酸性糖タンパク質(: α1-acid glycoprotein、略称: α1AGp[1]、AGP、AAG)は、血漿中に存在する急性期タンパク質である。αグロブリン糖タンパク質であり、2つの多型遺伝子によって調節される。主に肝細胞で合成され、正常な血漿中濃度は 0.6?1.2 mg/mL(血漿タンパク質の1?3%)である[2]。血漿中濃度は、妊娠熱傷、特定の薬物、特定の疾患、特にHIVの影響を受ける[2]

orosomucoid 2
識別子
略号ORM2
Entrez(英語版)5005
HUGO8499
OMIM138610
RefSeqNM_000608
UniProtP19652
他のデータ
遺伝子座Chr. 9 q31-qter
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ORMの唯一の確立された機能は、塩基性または中性の親油性化合物のキャリアとしての機能である。医学においては、塩基性(正に帯電した)薬剤、ステロイドプロテアーゼ阻害剤の主要なキャリアとして知られている(酸性と中性の薬剤のキャリアはアルブミンである)[2][3]老化によって血漿中アルブミンのわずかな低下、ORMのわずかな上昇が引き起こされる。しかし、こうした変化が薬剤とタンパク質との結合やドラッグデリバリーに与える影響は極めて小さいようである[4]。ORMは甲状腺の恒常性との複雑な相互作用が示されている。ORMは、低濃度では甲状腺刺激ホルモン(TSH)の受容体を刺激し、細胞内のcAMPの蓄積を引き起こすことが観察されている。しかし、高濃度ではTSHのシグナル伝達は阻害される[5][6]

ORMは5年後の全死因死亡率の推定に有用である可能性がある4つの血中バイオマーカーの1つとして同定されている(他の3つはアルブミン、超低密度リポタンパク質粒子径、クエン酸である)[7]

ORMは閉塞性黄疸で上昇し、肝細胞性黄疸と腸管感染症では低下する。
出典^ Logan, Carolynn M.; Rice, M. Katherine (1987). Logan's Medical and Scientific Abbreviations. Philadelphia: J. B. Lippincott Company. p. 3. .mw-parser-output cite.citation{font-style:inherit;word-wrap:break-word}.mw-parser-output .citation q{quotes:"\"""\"""'""'"}.mw-parser-output .citation.cs-ja1 q,.mw-parser-output .citation.cs-ja2 q{quotes:"「""」""『""』"}.mw-parser-output .citation:target{background-color:rgba(0,127,255,0.133)}.mw-parser-output .id-lock-free a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-free a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/65/Lock-green.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-limited a,.mw-parser-output .id-lock-registration a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-registration a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-subscription a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-subscription a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/aa/Lock-red-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-ws-icon a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4c/Wikisource-logo.svg")right 0.1em center/12px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-code{color:inherit;background:inherit;border:none;padding:inherit}.mw-parser-output .cs1-hidden-error{display:none;color:#d33}.mw-parser-output .cs1-visible-error{color:#d33}.mw-parser-output .cs1-maint{display:none;color:#3a3;margin-left:0.3em}.mw-parser-output .cs1-format{font-size:95%}.mw-parser-output .cs1-kern-left{padding-left:0.2em}.mw-parser-output .cs1-kern-right{padding-right:0.2em}.mw-parser-output .citation .mw-selflink{font-weight:inherit}ISBN 0-397-54589-4. https://archive.org/details/logansmedicalsci00loga/page/3 
^ a b c “Orosomucoid (alpha1-acid glycoprotein) plasma concentration and genetic variants: effects on human immunodeficiency virus protease inhibitor clearance and cellular accumulation”. Clinical Pharmacology and Therapeutics 80 (4): 307?18. (October 2006). doi:10.1016/j.clpt.2006.06.006. PMID 17015049. 
^ “pH-dependency of basic ligand binding to alpha 1-acid glycoprotein (orosomucoid)”. The Biochemical Journal 280 ( Pt 1) (1): 277?80. (November 1991). doi:10.1042/bj2800277. PMC 1130632. PMID 1741754. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1130632/. 


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