Amyloid beta peptide (beta-APP)
水溶液環境で部分的にフォールディングしたアミロイドβ (1?40) の構造[1]。PDB: 2lfm​
識別子
略号APP
PfamPF03494
InterProIPR013803
SCOP ⇒2lfm
SUPERFAMILY ⇒2lfm
TCDB ⇒1.C.50
OPM superfamily304
OPM protein2y3k
Membranome ⇒45

利用可能な蛋白質構造:
Pfam ⇒structures
PDB ⇒RCSB PDB; ⇒PDBe; PDBj
PDBsum ⇒structure summary

テンプレートを表示

amyloid beta (A4) precursor protein (peptidase nexin-II, Alzheimer disease)
アミロイド前駆体タンパク質 (APP) のプロセシング
識別子
略号APP
他の略号AD1
Entrez（英語版）351
HUGO620
OMIM104760
RefSeqNM_000484
UniProtP05067
他のデータ
遺伝子座Chr. 21 q21.2
テンプレートを表示

アミロイドβ（アミロイドベータ、英: Amyloid beta、略称: Aβ）は、アルツハイマー病患者の脳に見られるアミロイド斑の主成分として、アルツハイマー病に重大な関与を行う36?43アミノ酸のペプチドである[2]。このペプチドはアミロイド前駆体タンパク質 (amyloid precursor protein, APP) に由来し、β-セクレターゼとγ-セクレターゼによる切断によって産生される。Aβ分子は凝集し、いくつかの形態の柔軟な可溶性のオリゴマーを形成する。現在では、特定の誤ったフォールディング（ミスフォールディング）をしたオリゴマー（「シード」として知られる）が他のAβ分子のミスフォールドを誘導し、プリオンの感染と類似した連鎖反応が引き起こされると考えられている。このオリゴマーは神経細胞に対する毒性がある[3]。アルツハイマー病への関与が示唆される他のタンパク質であるタウタンパク質も同様にプリオン様のミスフォールドオリゴマーを形成し、ミスフォールドしたAβがタウのミスフォールドを誘導するという証拠も存在する[4][5]。

近年の研究は、APPとそのアミロイド形成能の歴史は古く、初期の後口動物にまで遡ることを示唆している[6]。
正常な機能

Aβの正常な機能はあまり解明されていない[7]。いくつかの動物での研究において、Aβの不在は明確な生理学的機能の喪失を引き起こさないことが示されている[8][9]。一方で、キナーゼの活性化[10][11]、酸化ストレスからの保護[12][13]、コレステロールの輸送の調節[14][15]、転写因子としての機能[16][17]、抗菌活性（Aβの炎症促進活性と関連している可能性）[18][19][20] など、いくつかの活性を有する可能性が発見されている。