アセトアルデヒド脱水素酵素
Pseudomonas sp.のアセトアルデヒド脱水素酵素の結晶学的構造.[1]
識別子
EC番号1.2.1.10
検索
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
テンプレートを表示
アセトアルデヒド脱水素酵素（アセトアルデヒドだっすいそこうそ、Acetaldehyde Dehydrogenase; ACDH[2]）は、アセトアルデヒドをアセチルCoAに変換する可逆反応を触媒する酵素。アルデヒドデヒドロゲナーゼ（ALDH）スーパーファミリーの1種であり、CoA依存的ALDHに含まれる。Acetaldehyde Dehydrogenase (CoA-Acetylating)[3]や、Acetaldehyde Dehydrogenase (acetylating)[2]とも表記される。
以下の可逆反応を触媒する[3]。 CH 3 CHO + NAD + + CoA ↽ − − ⇀ acetyl − CoA + NADH + H + {\displaystyle {\ce {CH3CHO + NAD^+ + CoA <=> acetyl-CoA + NADH + H^+}}} N A D + {\displaystyle {\rm {NAD^{+}}}} : ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドの酸化型 N A D H {\displaystyle {\rm {NADH}}} : ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドの還元型 C o A {\displaystyle {\rm {CoA}}} : 補酵素A a c e t y l − C o A {\displaystyle {\rm {acetyl-CoA}}} : アセチル補酵素A、補酵素Aと酢酸が結合した物質
1968年、大腸菌の嫌気環境での成長に必須な酵素として最初に発見された[3]。その後の研究により、アセトアルデヒド脱水素反応だけを触媒するACDHと、アルコール脱水素反応も同時に触媒するACDHの2種類があることが知られている[3]。生理反応については、微生物においてエタノールアミンを利用する反応系におけるアセチルCoAの合成や、エタノールを生成する細菌においてエタノールの前駆物質となるアセトアルデヒドの合成を担うことが知られている[4]。 CoA非依存的ALDHに含まれる酵素にもアセトアルデヒド脱水素酵素として機能するタンパク質があることが知られている。ヒトにおいてはALDH1A1
CoA非依存的ALDH
関連項目
アルデヒドデヒドロゲナーゼ
アルコールデヒドロゲナーゼ
脚注^ PDB: 1NVM; Manjasetty BA, Powlowski J, Vrielink A (June 2003). “Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase: sequestering a reactive and volatile intermediate”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (12): 6992?7. doi:10.1073/pnas.1236794100. PMC 165818. .mw-parser-output cite.citation{font-style:inherit;word-wrap:break-word}.mw-parser-output .citation q{quotes:"\"""\"""'""'"}.mw-parser-output .citation.cs-ja1 q,.mw-parser-output .citation.cs-ja2 q{quotes:"「""」""『""』"}.mw-parser-output .citation:target{background-color:rgba(0,127,255,0.133)}.mw-parser-output .id-lock-free a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-free a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/65/Lock-green.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-limited a,.mw-parser-output .id-lock-registration a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-registration a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .id-lock-subscription a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-subscription a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/aa/Lock-red-alt-2.svg")right 0.1em center/9px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-ws-icon a{background:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/4/4c/Wikisource-logo.svg")right 0.1em center/12px no-repeat}.mw-parser-output .cs1-code{color:inherit;background:inherit;border:none;padding:inherit}.mw-parser-output .cs1-hidden-error{display:none;color:#d33}.mw-parser-output .cs1-visible-error{color:#d33}.mw-parser-output .cs1-maint{display:none;color:#3a3;margin-left:0.3em}.mw-parser-output .cs1-format{font-size:95%}.mw-parser-output .cs1-kern-left{padding-left:0.2em}.mw-parser-output .cs1-kern-right{padding-right:0.2em}.mw-parser-output .citation .mw-selflink{font-weight:inherit}PMID 12764229. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC165818/.
^ a b “BRENDA - Information on EC 1.2.1.10 - acetaldehyde dehydrogenase (acetylating)”. www.brenda-enzymes.org. 2019年9月3日閲覧。
^ a b c d Eram, Mohammad; Ma, Kesen (2013-08-21). ⇒“Decarboxylation of Pyruvate to Acetaldehyde for Ethanol Production by Hyperthermophiles” (英語). Biomolecules 3 (4): 578?596. doi:10.3390/biom3030578. ISSN 2218-273X. PMC 4030962. PMID 24970182. ⇒http://www.mdpi.com/2218-273X/3/3/578.
^ Toth, J.; Ismaiel, A. A.; Chen, J. S. (1999-11). “The ald gene, encoding a coenzyme A-acylating aldehyde dehydrogenase, distinguishes Clostridium beijerinckii and two other solvent-producing clostridia from Clostridium acetobutylicum”. Applied and Environmental Microbiology 65 (11): 4973?4980. ISSN 0099-2240. PMC 91669. PMID 10543811. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10543811.
