アセチル化（アセチルか、Acetylation）とは、有機化合物中にアセチル基が導入されることである。IUPAC命名法ではエタノイル化という。逆に、有機化合物からアセチル基が除かれる反応は脱アセチル化という。
具体的には、有機化合物中の活性化した水素原子がアセチル基で置き換わる反応である。水酸基の水素原子がアセチル基で置換されてエステル（酢酸塩）を生じる反応もこの反応に含まれる。アセチル化剤としては、しばしば無水酢酸が使われる。この反応は例えば、アスピリンの合成などにも必須である。 生細胞内で、タンパク質の翻訳後修飾としてアセチル化が行われることがある。例えばヒストンやチューブリンなどである。 真核生物のタンパク質のN末端にあるαアミノ酸はアセチル化されることが多い。実に酵母のタンパク質の40-50%、ヒトのタンパク質の80-90%がアセチル化されており、これは進化を通じて保存されている性質のようである。N末端のアセチル化は、N-α-アセチルトランスフェラーゼ ヒトでは複合体はNatAの1つだけで、既に同定されている。NatA複合体のサブユニットは、β-カテニン経路など癌に関連したプロセスとも共役している。また甲状腺乳頭癌
タンパク質のアセチル化
N末端のアセチル化
このように、進化の過程で保存され、生物間に広く分布した修飾様式ではあるが、タンパク質のN末端のアセチル化の生物学的な役割はまだ良く分かっていない。しかしトロポミオシンやアクチンには、その機能の発現にアセチル化は不可欠で、アクチンはNatBのアセチル化を受けないとアクチンフィラメントを形成できないということなどが分かってきた。 ヒストンでは、N末端のリシン残基がアセチル化、脱アセチル化され、これが遺伝子発現の制御に関わっている。ヒストンが多数アセチル化されている染色体領域は、遺伝子の転写が活発に行われており、ヒストンのアセチル化は遺伝子の発現を活性化させ、脱アセチル化は遺伝子の発現を抑制していると考えられている[1][2]。 これらの反応はヒストンアセチルトランスフェラーゼ（HAt）、ヒストン脱アセチル化酵素=ヒストンデアセチラーゼ（HDAc）によって触媒される。 チューブリンのアセチル化と脱アセチル化については、クラミドモナスを用いて詳細な研究が行われた。軸糸
ヒストンのアセチル化と脱アセチル化
チューブリンのアセチル化と脱アセチル化
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表
話
編
歴
タンパク質の一次構造と翻訳後修飾
全般
タンパク質生合成
ペプチド結合
タンパク質分解
ラセミ化
N末端
アセチル化
ホルミル化
ミリストイル化
ピログルタミン酸
メチル化
糖化反応
C末端
アミド化
GPIアンカー
ユビキチン化
SUMO化
リシン
メチル化
アセチル化
アシル化
ヒドロキシル化
ユビキチン化
SUMO化
デスモシン
ADPリボース化
脱アミノ
酸化的脱アミノ
システイン
ジスルフィド結合
プレニル化
パルミトイル化
セリン/トレオニン
リン酸化
グリコシル化
チロシン
リン酸化
チロシン硫酸化
ポルフィリン環結合
リボフラビン結合
アスパラギン
脱アミド
グリコシル化
アスパラギン酸
スクシンイミド形成
リン酸化
グルタミン
アミノ基転移
グルタミン酸
カルボキシル化
ポリグルタミル化
ポリグリシル化
アルギニン
シトルリン化
メチル化
プロリン
ヒドロキシル化
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