Βシート - 暇つぶしWikipedia

Βシート

βシート（英: β-sheet）は、βプリーツシート（英: β-pleated sheet）とも呼ばれ、正常なタンパク質の二次構造における共通モチーフである。βシートは、βストランド（β-strand、β鎖）が、少なくとも2?3本の骨格（英語版）水素結合によって横方向に結合して構成され、全体的にねじれたプリーツ（折り目）状シートを形成している。βストランドとは、一般的に3?10アミノ酸長のポリペプチド鎖の区間であり、骨格は伸長したコンフォメーション（立体配座）になっている。このβシートの超分子会合は、アルツハイマー病などのアミロイドーシスで見られるフィブリルやタンパク質凝集体の形成に関与していると考えられている。
歴史カタラーゼ酵素の結晶構造から得られた4本ストランドの逆平行βシート断片の例。（PDB: 1GWE、分解能0.88 A）
a) 正面図。隣接するストランドのペプチドN-H基とC=O基の間の逆平行水素結合（点線）を示している。矢印はストランドの方向を示し、電子密度の等高線は水素以外の原子の輪郭を示している。酸素原子は赤玉、窒素原子は青玉、水素原子は簡略化のために省略している。側鎖は最初の側鎖炭素原子（緑）のみ表示している。
b) aの中央の2本のβストランドを端から見た図。右巻きのねじれと、シートから逆方向に交互に突き出たCαと側鎖のプリーツ（折り目）を示している。

最初のβシート構造は、1930年代にウィリアム・アストベリーによって提案された。彼は、平行または逆平行に伸長したβストランドのペプチド結合間の水素結合というアイデアを提案した。しかし、アストベリーは、正確なモデルを構築するために必要なアミノ酸の結合形状に関するデータを持っておらず、特に、ペプチド結合が平面であることを知らなかった。1951年にライナス・ポーリングとロバート・コリーによって改良版が提案された。このモデルには、ペプチド結合の平面性が組み込まれていた（ケト-エノール互変異性化によるものと彼らが以前に説明したもの）。
構造と配向
 ジオメトリ βプリーツ・シート。2本のβストランドが水素結合（点線）で結合し、プリーツ（折り目）を形成する。

大半のストランドは、別のストランドに隣接して配列して、一方のストランド骨格のN-H基が隣接するもう一方のストランド骨格のC=O基と水素結合を形成することで、広範な水素結合ネットワークを形成している。完全に伸長したβストランドにおいては、連続した側鎖が真上、次に真下、次に真上などを指す。βシートの中で隣り合うβストランドは、Cα原子が隣り合い、側鎖が同じ方向を向くように配置される。βストランドが「プリーツ」状に見えるのは、Cα原子の四面体化学結合によるものである。たとえば、側鎖が真上を向いている場合、C′の結合角は約109.5°であるため、その結合はわずかに下を向いている必要がある。このプリーツにより、Cα
i と Cα
i + 2 の間の距離は、完全に伸長した2つのトランスペプチドから予想される7.6A（0.76 nm）ではなく、約6A（0.60 nm）となる。水素結合したβストランド内の隣接するCα原子間の「横方向」の距離は約5A（0.50 nm）である。約10万点の高解像度データのラマチャンドラン(φ, ψ)プロット。左上のβ文字は、βシートアミノ酸残基の典型的なコンフォメーションの周辺にある幅広い有利な領域を示している。

しかし、βストランドが完全に伸長することはほとんどなく、むしろねじれを示す。エネルギー的に有利とされる (φ, ψ) = (?135°, 135°) 付近の二面角（左図：ラマチャンドランプロットの左上の広い領域）は、完全に伸長したコンフォメーション (φ, ψ) = (?180°, 180°) から大きく乖離（かいり）している [1]。このねじれは、大きなシートに含まれる個々のβストランドがばらばらになるのを防ぐために、二面角の交互の変動に関連することが多い。強くねじれたβヘアピンの好例はタンパク質BPTI（アプロチニン）（英語版）で見られる。

ペプチド鎖にはN末端とC末端による方向性があるため、βストランドでも方向性があると言える。それらは通常、タンパク質トポロジー図でC末端を指す矢印で表される。隣接するβストランドは、逆平行、平行、または混合配列で水素結合を形成することができる。

逆平行配列では、連続したβストランドが交互に方向を変え、一方のストランドのN末端が次のストランドのC末端に隣接する。これは、カルボニルとアミンの間のストランド間水素結合が有利な配向である平面になるため、最も強いストランド間安定性を生み出す配置である。ペプチド骨格の二面角(φ, ψ)は、逆平行シートでは約(?140°, 135°)である。この場合、2つの原子 Cα
i と Cα
j が水素結合した2つのβストランドで隣接していれば、互いのペプチド基に2つの共有骨格の水素結合を形成することになる。これは近接ペア水素結合として知られている。

平行配列では、連続するストランドのN末端がすべて同じ方向に向いている。この配列は、ストランド間の水素結合パターンに非平面性が生じるため、わずかに不安定になる可能性がある。平行シートの二面角(φ, ψ)は約(?120°, 115°)である。1つのモチーフの中で、相互作用する平行なストランドが5本以下であることは稀であり、ストランドの数が少ないと不安定になることが示唆されるが、N末端とC末端が整列しているストランドは必然的に非常に離れていなければならないため、平行βシートの形成は基本的に困難である[要出典]。また、小さなアミロイド形成配列は、一般的に、主に平行βシートストランドからなるβシートフィブリルに凝集するように見えることから、平行βシートがより安定している可能性があるという証拠もある。

平行βシート構造では、水素結合している2つのβストランドにおいて、2つの原子 Cα
i と Cα
j が隣接している場合、お互いに水素結合するのではなく、一方の残基が他方の残基を挟むように水素結合を形成する（その逆はない）。たとえば、残基 i は、残基 j ? 1 および j + 1 と水素結合を形成することがあり、これはワイドペア水素結合として知られている。一方、残基 j は、異なる残基と水素結合するかもしれないし、まったく結合しないこともある。

平行βシートの水素結合配列は、11個の原子を持つアミドリング（英語版）モチーフの配列に似ている。

最後に、個々のストランドは混合結合パターンを示すことがあり、これは一方が平行ストランドで他方が逆平行ストランドからなる。このような配列は、ランダムな配向分布が示唆するほど一般的ではなく、このパターンが逆平行配列よりも不安定であることを示唆している。しかし、タンパク質全体には他の構造的特徴が常に多数存在するため、バイオインフォマティクス解析で構造熱力学を引き出すことはどうしても困難である。また、タンパク質は、フォールディング熱力学だけでなく、フォールディング動力学によって本質的に制約を受けるため、バイオインフォマティクス解析から安定性を結論づけるには常に注意が必要である。

βストランドの水素結合は完全である必要はなく、βバルジとして知られる局所的な破壊が見られることがある。

水素結合はシートの平面にほぼ沿っており、ペプチドカルボニル基は連続する残基と交互方向を向いている。これと比較して、αヘリックスでは連続するカルボニル基は同じ方向を向いている。
アミノ酸の傾向

大きな芳香族残基（チロシン、フェニルアラニン、トリプトファン）やβ分岐アミノ酸（スレオニン、バリン、イソロイシン）は、βシートの中間にあるβストランド内に存在することが有利とされている。βシート内の端部ストランドにはさまざまな種類の残基（プロリンなど）が見られる可能性があるが、これはおそらく、凝集やアミロイド形成につながる可能性のあるタンパク質間の「端と端」の結合を避けるためであると考えられる [2]。
一般的な構造モチーフ βヘアピン・モチーフ
 βヘアピン

βシートが関与する非常に単純な構造モチーフは、βヘアピン（β-hairpin）である。2本の逆平行ストランドが2?5残基の短いループで連結されており、そのうち1残基はグリシンまたはプロリンであることが多く、どちらも残基もタイトターン（ストランドの向きの急転換）またはβバルジループ（英語版）に必要な二面角コンフォメーションをとることができる。

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