TIMバレル
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トリオースリン酸イソメラーゼの上面図トリオースリン酸イソメラーゼの側面図

TIMバレル(TIM barrel)は、8つのαヘリックスと8つの平行βシートからなるタンパク質フォールドである。トリオースリン酸イソメラーゼ(Triosephosphateisomerase)の頭文字を取って命名された。現在では、TIMバレルは沢山のタンパク質で見られる保存性の高い構造であることが分かっている。


構造

TIMバレルはαヘリックスとβシートを両方持つα/β型の構造である。αヘリックスとβストランドはソレノイドを形成し、ドーナツ型を作る。平行βストランドがドーナツの内側になり、αヘリックスが外側を取り囲む。

リボン図ではタンパク質の中心に穴が開いているように見えるが、この図にはアミノ酸の側鎖が描かれていないことに注意しなければならない。実際にはタンパク質の中心は嵩高い疎水性アミノ酸の残基で密に詰まっている。シートとヘリックスのパッキングも主に疎水効果によるもので、バリンロイシンイソロイシンの分岐アミノ酸がβストランドの約40%を占めている。


ループ領域

TIMバレルの構造を作るおよそ200の残基のうち、160ほどが共通だと考えられている。残りの残基はループ領域にあり、ヘリックスとシートをつないでいる。C末端側のシートのループには活性部位があることが多く、この構造がよく見られる理由の1つとなっている。ループの領域が長いため、他のタンパク質ドメインも含むことがある。

・話・編・歴タンパク質三次構造
全般タンパク質ドメイン - フォールディング - タンパク質構造
αフォールドヘリックスバンドル - グロビンフォールド - ホメオドメインフォールド - αソレノイド
βフォールド免疫グロブリンフォールド - βバレル - βプロペラドメイン
α/βフォールドTIMバレル - ロイシンリッチリピート - フラボドキシンフォールド - チオレドキシンフォールド - 三葉結び目フォールド
α+βフォールドフェレドキシンフォールド - リボヌクレアーゼA - SH2ドメイン
イレギュラードメインコノトキシン
←二次構造四次構造→

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カテゴリ: 化学関連のスタブ項目 | タンパク質

更新日時:2008年3月12日(水)17:15
取得日時:2008/09/08 04:44


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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)
担当:Mamenoki